В мультиферментном комплексе несколько ферментов

(например, Е1 , Е2 , Е3 ) прочно связаны между собой в единый комплекс и осуществляют ряд последовательных реакций, в которых продукт реакции непосредственно передается на следующий фермент и является только его субстратом. Благодаря таким комплексам значительно ускоряется скорость превращения молекул.

Например, пируватдегидрогеназный комплекс, пре-

вращающий пируват в ацетил-S-КоА, α -кетоглутаратдегид- рогеназный комплекс, превращающий α -кетоглутарат в сук-

цинил-S-КоА, комплекс под названием "синтаза жирных кислот " (или пальмитатсинтаза), синтезирующий пальмитиновую кислоту.

ПРИНЦИПЫ КОЛИЧЕСТВЕННОГО ОПРЕДЕЛЕНИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ

1. Активность фермента выражается в скорости накопления продукта или скорости убыли субстрата в пересчете на количество материала, содержащего фермент.

В практике обычно используют:

o единицы количества вещества – моль (и его производные ммоль, мкмоль), грамм (кг, мг),

o единицы времени – минута, час, секунда,

o единицы массы или объема – грамм (кг, мг), литр (мл).

Активно используются и другие производные – катал (моль/с),международная единица активности (МЕ, Unit) соответствует мкмоль/мин.

Таким образом, активность фермента может выражаться, например, в ммоль/с× л, г/час× л, МЕ/л, кат/мл и т.д. Например, известно, что 1 г пепсина расщепляет 50 кг яичного белка за один час – таким образом, его активность составит 50 кг/час на 1 г фермента. Если количество слюны в 1,6 г расщепляет 175 кг крахмала в час – активность амилазы слюны составит 109,4 кг крахмала в час на 1 г слюны.

2. Создание стандартных условий , чтобы можно было сравнивать результаты, полученные

в разных лабораториях – оптимальная рН, и фиксированная температура, например, 25°С или 37°С, соблюдение времени инкубации субстрата с ферментом.

3. Избыток субстрата , чтобы работали все имеющиеся в растворе молекулы фермента.

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ

1. Зависимость скорости реакции от температуры – описывается колоколообразной кри-

вой с максимумом скорости при значениях оптимальной температуры для данного фермента.

Закон о повышении скорости реакции в 2-4 раза при повышении температуры на 10°С справедлив и для ферментативных реакций, но только в пределах до 55-60°С, т.е. в значениях до денатурации белков. Наряду с этим, как исключение, имеются ферменты некоторых микроорганизмов, существующих в воде горячих источников и гейзеров.

У сиамских кошек мордочка, кончики ушей, хвоста, лапок черного цвета. В этих областях температура всего на 0,5°С ниже, чем в центральных областях тела. Но это позволяет работать ферменту, образующему пигмент в

волосяных луковицах. При малейшем повышении температуры фермент инактивируется.

У зайца-беляка при понижении температуры окружающего воздуха пигментообразующий фермент кожи инактивируется, и заяц получает белую шубку.

Противовирусный белок интерферон начинает синтезироваться в клетках только при достижении температуры тела 38°С

При понижении температуры активность ферментов понижается, но не исчезает совсем. Иллюстрацией может служить зимняя спячка некоторых животных (суслики, ежи), температура тела которых понижается до 3-5°С.

Это свойство ферментов также используется в хирургической практике при проведении операций на грудной полости, когда больного подвергают охлаждению до 22°С.

2. Зависимость скорости реакции от рН – описывается колоколообразной кривой с максимумом скорости при оптимальном для данного фермента значении рН.

Для каждого фермента существует определенный узкий интервал рН среды, который является оптимальным для проявления его высшей активности. Например, оптимальные значения рН для пепсина 1,5-2,5, трипсина 8,0-8,5, амилазы слюны 7,2, аргиназы 9,7, кислой фосфатазы 4,5-5,0, сукцинатдегидрогеназы 9,0.

3. Зависимостьскорости реакции от концентрации субстрата

При увеличении концентрации субстрата скорость реакции сначала возрастает

соответственно подключению к реакции новых молекул фермента, затем наблюдается эффект насыщения, когда все молекулы фермента взаимодействуют с молекулами субстрата. При дальнейшем увеличении концентрации субстрата между его молекулами возникает конкуренция за активный центр фермент и скорость реакции снижается.

4. Зависимость от концентрации фермента

При увеличении количества молекул фермента скорость реакции возрастает непрерывно и прямо пропорционально количеству фермента, т.к. большее количество молекул фермента производит большее число молекул продукта.

Продолжение

Что мы должны знать о ферментах

1. Наш организм не вырабатывает пищевых ферментов. Мы получаем их лишь тогда, когда съедаем сырую пищу или когда принимаем ферменты в виде диетических добавок. Наш организм вырабатывает пищеварительные ферменты в поджелудочной железе, но они не работают в желудке. Они работают только в двенадцатиперстной кишке при условии сохранения там слабощелочной реакции. Поэтому, если у вас нарушен кислотно-щелочной баланс, ферменты вашей поджелудочной железы работать не будут.

2. Считается, что соляная кислота желудочного сока расщепляет белок. Это не так. Соляная кислота не расщепляет белок, она лишь превращает фермент пепсиноген в его активную форму, называемую пепсином, - фермент, расщепляющий белок, который начинает свою работу в желудке.

3. Пищевые ферменты работают в желудке, а ферменты поджелудочной железы работают в двенадцатиперстной кишке. Пищевые ферменты отличаются от других растительных ферментов тем, что работают при широком диапазоне, то есть сохраняют активность как в желудке, так и в двенадцатиперстной кишке. А вот панкреатин - фермент поджелудочной железы, работает в узкощелочной среде РН (7,8-8,3) и разрушается в кислой среде желудка.

4. Обычно, если кислотность снижена, врачи назначают пациенту соляную кислоту, чтобы повысить кислую среду и улучшить переваривание белка. Правильно ли это? Нет, это не так. Это «подкисление» в первую очередь меняет РН крови. Срабатывает буферная система нейтрализации кислоты щелочью. Соляная кислота лишает активности ферменты поджелудочной железы, ухудшая пищеварение. Оптимального результата можно достичь с помощью пищевых ферментов, а не введением в организм кислого или добавок с соляной кислотой. Кроме того, это беспорядочное глотание - нагрузки на почки, которым нужно выделить избыток кислот.

Поэтому, когда анализ мочи выявляет ее кислую реакцию, надо выяснить, не связана ли эта реакция с приемом добавок, содержащих соляную кислоту, или злоупотреблением кислой пищей (мясо, белковые напитки, сахар, жиры), или (увы!) уже развивающимся диабетом.

5. Если кислотность слишком велика, обычно рекомендуют диетические добавки в виде солей кальция. При этом считают, что это заодно предупредит развитие такой болезни, как размягчение костей (остеопороз). Но это отнюдь не так! Кальциевые соли имеют эффект, противоположный соляно- кислому эффекту. Уже доказано, правильнее было бы наоборот - ни в коем случае этот кальций не пить. Именно на фоне щелочной реакции неорганический кальций только превратится в соль щавелевой кислоты и будет способствовать развитию артрита и других заболеваний костей и суставов, а также образованию катаракты. В то же время процесс пищеварения можно легко скорректировать, употребляя больше сырой пищи, в которой и содержатся все пищевые ферменты.

6. Ошибочно считают, что невозможно установить недостаток в организме ферментов. Между тем недостаток ферментов в организме проявляется определенными симптомами ферментного голодания: лихорадка, жар; увеличение поджелудочной железы (чаще всего встречается у пациентов, которые едят переваренную пищу, где все ферменты погибли); увеличение количества белых кровяных шариков после употребления вареной, консервированной пищи в отличие от сырой пищи, богатой ферментами, которая никогда не дает такого отрицательного эффекта; появление в моче продуктов, указывающих, что в кишечнике не все благополучно в результате плохого переваривания белка из-за отсутствия нужных ферментов.

Ферменты, которые мы получаем вместе с сырой пищей, важны не только для пищеварения, но и для поддержания здоровья, предупреждения болезней. Если мы едим свежие сырые продукты на пустой желудок, они попадают в кровяное русло и проделывают следующую работу: разрушают белковые структуры вирусов и бактерий, а также любые другие вредные субстанции, появляющиеся при воспалениях. Поэтому ферменты (особенно свежих соков, богатых ферментами) очень эффективны: во время воспалительных процессов подобно холоду они контролируют отек, красноту, жар, острую боль.

Ферменты, переваривающие белки, имеют значительный лечебный эффект при заболевании глаз, ушей и почек. Это первая линия обороны иммунной системы.

Амилаза - это фермент, переваривающий углеводы. Но она также устраняет гной, состоящий, как известно, из погибших белых кровяных шариков. Например, при абсцессе зубов, десен, когда антибиотики плохо помогают, улучшение может наступить, если принимать соответствующие дозы амилазы, которая сражается с гноем: абсцесс исчезает в короткое время.

Амилаза и липаза помогают также лечить кожные болезни: крапивницу, псориаз и контактные дерматиты; очищают легкие и бронхи от слизи; комбинация ферментов сегодня используется при лечении астмы, чтобы ликвидировать приступы. Однако эффект во всех случаях зависит от адекватного количества используемых ферментов.

Фермент липаза переваривает жиры, включая жиры пищи и флоры, состоящих из клеток, окруженных жировой оболочкой, также разрушает жировую оболочку некоторых вирусов, увеличивает проницаемость клетки: вирус становится доступным и переваривается пищевыми ферментами.

Что лучше - есть пищу с высоким содержанием липазы или принимать эту же липазу в виде диетических добавок? Конечно, лучше есть пищу с высоким содержанием ферментов, чем употреблять фармацевтически приготовленные ферменты.

Надо просто знать их источники:
1. Зерновые, овощи и фрукты, орехи, выращенные в естественных органических условиях, а не на искусственных почвах, да еще с обилием разных химических добавок - вот главные поставщики ферментов. Необходимо ежедневно употреблять сырые салаты из овощей домашнего приготовления, свежий сок из овощей и фруктов. Можно, конечно, есть овощи, приготовленные на пару, но их уже должно быть в 3 раза меньше, чем сырых.
2. Современная наука еще не научилась производить синтетическим путем полноценные ферменты. Поэтому только сырая пища сохраняет ферменты, так как эти пружины в живой жизни очень чувствительны к температуре. Употребление сырой пищи помогает сохранить запас своих собственных ферментов, что важно для их мобилизации организмом в любой нужный момент.

Какие растения богаты ферментами?

Особенно богаты ферментами: ростки семян и зерен, их побеги; хрен, чеснок, авокадо, киви, папайя, ананасы, бананы, манго, соевый соус. Его научились приготавливать более тысячи лет назад. Это натуральный продукт ферментации соевых бобов с морской солью, используемый в качестве добавки в суп, каши, овощи. Такая крупа, как перловка, и овощи - брокколи, капуста белокочанная, брюссельская, цветная, трава пшеницы, содержащая хлорофилл, и большинство зеленых овощей содержат естественную, натуральную форму фермента, необходимого для нормальной работы организма. Но если у вас нет никакой возможности употреблять сырую пищу хотя бы в ограниченном количестве, то пейте соки овощей, только сразу 5 видов (в одном стакане), можете принимать ферменты 1-3 раза в день во время еды в виде диетических добавок. Пищевые ферменты помогают сохранять энергию нашим органам, мышцам, тканям. Они превращают диетический фосфор в костную ткань; выводят токсические вещества из кишечника, печени, почек, легких, кожи; концентрируют железо в крови; защищают кровь от нежелательных продуктов, превращая их в субстанции, легко выделяемые из организма.

Пищеварительные ферменты:

• амилаза - она начинает расщеплять углеводы уже в полости рта, выделяясь вместе со слюной;
• протеаза желудочного сока, переваривающая белки;
• липаза, расщепляющая жиры.

Все эти три фермента находятся в соке поджелудочной железы, поступающем в кишечник. Здоровый организм также вырабатывает ферменты и каталазу, которые помогают удалять свободные радикалы, все увеличивающиеся с возрастом. Для выработки этих ферментов организм нуждается в таких минералах, как цинк и марганец.

• панкреатин - фермент поджелудочной железы, который работает в щелочной среде тонкого кишечника;
• ферменты трипсин и химотрипсин - участвуют в расщеплении белков;
• ферменты аспергиллус - грибкового происхождения,- попадая в кровяное русло, могут оказывать благотворное лечебное воздействие, расщепляя фибрин, помогая в рассасывании тромбов. Замечено, что ферменты аспергиллус, совместно с животными ферментами трипсином и химотрипсином, эффективны в лечении рака.

Плохое пищеварение, сниженное всасывание, слабая работа поджелудочной железы, жирный стул, болезни кишечника, непереносимость лактозы молока, тромбоз сосудов - все это требует приема ферментов аспергиллуса совместно с ферментами трипсином и химотрипсином.

При потере веса необходимо исключить из пищи продукты, содержащие пуриновые вещества, так как кислый желудочный сок в большинстве случаев разрушает их: особенно липазу. Это ведет к плохому перевариванию жира.

Панкреатит - следствие большого количества пурина, а это может нанести вред почкам.

Сравнительное действие ферментов говорит о высокой активности всех групп пищевых ферментов, работающих как в кислой, так и в щелочной среде. Вот почему так эффективны и так нужны сырые овощи, богатые пищевыми ферментами, кстати, никогда не имеющие никаких противопоказаний.

К ферментам также применимы три основных критерия, характерных и для неорганических катализаторов. В частности, они остаются относительно неизменными после реакции, т. е. освобождаются вновь и могут реагировать с новыми молекулами субстрата (хотя нельзя исключить побочных влияний условий среды на активность фермента). Ферменты оказывают свое действие в ничтожно малых концентрациях (например, одна молекула фермента реннина, содержащегося в слизистой оболочке желудка теленка, створаживает около 10 6 молекул казеиногена молока за 10 мин при 37°С). Наличие либо отсутствие фермента или любого другого катализатора не оказывает влияния как на величину константы равновесия, так и на изменение свободной энергии (ΔG). Катализаторы лишь повышают скорость, с которой система приближается к термодинамическому равновесию, не сдвигая точки равновесия. Химические реакции с высокой константой равновесия и отрицательной величиной ΔG принято называть экзергоническими. Реакции с низкой константой равновесия и соответственно положительной величиной ΔG (они обычно не протекают спонтанно), называются эндергоническими. Для начала и завершения этих реакций необходим приток энергии извне. Однако в живых системах экзергонические процессы сопряжены с эндергоническими реакциями, обеспечивая последние необходимым количеством энергии.

Ферменты, будучи белками, обладают рядом характерных для этого класса органических соединений свойств, отличающихся от свойств неорганических катализаторов.

Термолабильность ферментов

Поскольку скорость химических реакций зависит от температуры, реакции, катализируемые ферментами, также чувствительны к изменениям температуры. Скорость химической реакции повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С. Однако из-за белковой природы фермента тепловая денатурация белка-фермента при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с последующим снижением скорости реакции. Так, примерно до 45-50°С преобладает эффект повышения скорости реакции, предсказуемый теорией химической кинетики. Выше 45°С более важной становится тепловая денатурация белка-фермента и быстрое падение скорости реакции (рис. 51).

Таким образом, термолабильность, или чувствительность к повышению температуры, является одним из характерных свойств ферментов, резко отличающих их от неорганических катализаторов. В присутствии последних скорость реакции возрастает экспоненциально при повышении температуры (см. рис. 51).

При 100°С почти все ферменты утрачивают свою активность (исключение составляет, очевидно, только один фермент мышечной ткани - миокиназа, которая выдерживает нагревание до 100°С). Оптимальной температурой для действия большинства ферментов теплокровных животных является 37-40°С. При низких температурах (0° или ниже) ферменты, как правило, не разрушаются (не денатурируются), хотя активность их падает почти до нуля. Во всех случаях имеет значение время воздействия соответствующей температуры. В настоящее время для пепсина, трипсина и ряда других ферментов доказано существование прямой зависимости между скоростью инактивации фермента и степенью денатурации белка. Укажем также, что на термолабильность ферментов определенное влияние оказывают концентрация субстрата, pH среды и другие факторы.

Зависимость активности ферментов от pH среды

Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей в основном выработанным в процессе эволюции физиологическим значениям pH среды (pH 6,0-8,0). При графическом изображении на кривой колоколообразной формы имеется определенная точка, при которой фермент проявляет максимальную активность; эту точку называют оптимумом pH среды для действия данного фермента (рис. 52). При определении зависимости активности фермента от концентрации водородных ионов реакцию проводят при разных значениях pH среды, обычно при оптимальной температуре и при наличии достаточно высоких концентраций субстрата. В табл. 17 приводятся оптимальные пределы pH среды для ряда ферментов.

Из табл. 17 видно, что рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключение составляет пепсин, pH-оптимум которого равен 2,0 (при pH 6,0 он не активен и не стабилен). Объясняется это функцией пепсина, поскольку в желудочном соке содержится свободная соляная кислота, создающая среду примерно этого значения pH. С другой стороны, pH-оптимум аргиназы лежит в сильно щелочной зоне (около 10,0); такой среды нет в клетках печени, следовательно, in vivo аргиназа функционирует, по-видимому, не в своей оптимальной зоне pH среды.

Согласно современным представлениям, влияние изменений pH среды на молекулу фермента заключается в воздействии на состояние или степень ионизации кислотных и основных групп (в частности, СООН-группы дикарбоновых аминокислот, SH-группы цистеина, имидазольного азота гистидина, NН 2 -группы лизина и др.). При разных значениях pH среды активный центр может находиться в частично ионизированной или неионизированной форме, что сказывается на третичной структуре белка и соответственно на формировании активного фермент-субстратного комплекса. Имеет значение, кроме того, состояние ионизации субстратов и кофакторов.

Специфичность ферментов

Ферменты обладают высокой специфичностью действия. По этому свойству они часто существенно отличаются от неорганических катализаторов. Так, мелкоизмельченные платина и палладий могут катализировать восстановление (с участием молекулярного водорода) десятков тысяч химических соединений различной структуры. Высокая специфичность ферментов обусловлена, как было упомянуто выше, конформационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурой активного центра фермента, обеспечивающими "узнавание", высокое сродство и избирательность протекания одной какой-либо реакции из тысячи других химических реакций, осуществляющихся одновременно в живых клетках.

В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной или групповой специфичностью и с абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольшее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин расщепляет белки животного и растительного происхождения, хотя они могут существенно отличаться друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физикохимическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет углеводы или жиры. Объясняется это тем, что местом действия пепсина является пептидная - СО-NH-связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, таким местом является сложноэфирная связь. Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидролизующие α-гликозидные связи (но не β-гликозидные связи, имеющиеся в целлюлозе) в полисахаридах и т. д. Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, и их групповая специфичность, вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл. Аналогичной относительной специфичностью обладают также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилирование почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются и специфичные для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фосфорилирование.

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примером таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др. (см. Обмен простых белков).

Имеются экспериментальные доказательства существования так называемой стереохимической специфичности, обусловленной существованием оптически изомерных L- и D-форм или геометрических (цис- и транс-) изомеров химических веществ. Так, известны оксидазы L- и D-аминокислот, хотя в природных белках обнаружены только L-аминокислоты. Каждый из видов оксидазы действует только на свой специфический стереоизомер 1 . (1 Имеется, однако, небольшая группа ферментов - рацемазы, катализирующие изменение стерической конфигурации субстрата. Так, бактериальная аланин-рацемаза обратимо превращает как L-, так и D-аланин в оптически неактивную смесь обоих изомеров: DL-аланин (рацемат). )

Наглядным примером стереохимической специфичности является бактериальная аспартатдекарбоксилаза, катализирующая отщепление СO 2 только от L-аспарагиновой кислоты с превращением ее в L-аланин. Стереоспецифичность проявляют ферменты, катализирующие и синтетические реакции. Так, из аммиака и α-кетоглутарата во всех живых организмах синтезируется L-изомер глутаминовой кислоты, входящий в состав природных белков. Если какое-либо соединение существует в форме цис- и транс-изомеров с различным расположением групп атомов вокруг двойной связи, то, как правило, только один из этих геометрических изомеров может служить в качестве субстрата для действия фермента.

Например, фумараза катализирует превращение только фумаровой кислоты (трансизомер), но не действует на малеиновую кислоту (цисизомер).

Таким образом, благодаря специфичности действия ферменты обеспечивают протекание с высокой скоростью лишь определенных реакций из огромного разнообразия возможных превращений в микропространстве клеток и целостном организме, регулируя тем самым интенсивность обмена веществ.

Факторы, определяющие активность ферментов

Здесь будут кратко рассмотрены факторы, определяющие скорость реакций, катализируемых ферментами, и более подробно будут изложены вопросы об активировании и ингибировании действия ферментов.

Как известно, скорость любой химической реакции уменьшается со временем, однако кривая хода ферментативных реакций во времени (см. рис. 53) не имеет той общей формы, которая характерна для гомогенных химических реакций. Снижение скорости ферментативных реакций во времени может быть обусловлено угнетением продуктами реакции, уменьшением степени насыщения фермента субстратом (поскольку по мере протекания реакции концентрация субстрата снижается), частичной инактивацией фермента при заданной температуре и pH среды.

Следует учитывать, кроме того, значение скорости обратной реакции, которая может оказаться более существенной при повышении концентрации продуктов ферментативной реакции. Учитывая эти обстоятельства, при исследовании скорости ферментативных реакций в тканях и биологических жидкостях обычно определяют начальную скорость реакции в условиях, когда скорость ферментативной реакции приближается к линейной (в том числе при достаточно высокой для насыщения концентрации субстрата).

ВЛИЯНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ СУБСТРАТА И ФЕРМЕНТА
НА СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ

Из приведенного выше материала вытекает важное заключение о том, что одним из наиболее существенных факторов, определяющих скорость ферментативной реакции, является концентрация субстрата. При постоянной концентрации фермента скорость реакции постепенно повышается, достигая определенного максимума (рис. 54), когда дальнейшее увеличение количеству субстрата уже не оказывает влияния на скорость реакции или в отдельных случаях даже тормозит ее. Как видно из кривой зависимости между скоростью ферментативной реакции и концентрацией субстрата, при низких концентрациях субстрата существует прямая зависимость между этими показателями, однако при высоких концентрациях скорость реакции становится не зависящей от концентрации субстрата; в этих случаях принято считать, что субстрат находится в избытке, а фермент полностью насыщен. Ограничивающим скорость реакции фактором в последнем случае становится концентрация фермента.

Скорость любой ферментативной реакции непосредственно зависит от концентрации фермента. На рис. 55 представлена зависимость между скоростью реакции и повышающимися количествами фермента в присутствии избытка субстрата. Видно, что между этими величинами существует линейная зависимость, т. е. скорость реакции пропорциональна количеству присутствующего фермента.

Оптимальная среда имеет рН 3 - 7 и корректируется в зависимости от соотношения Cr6 и ионов тяжелых металлов в сточных водах. В оптимальных условиях происходит практически одновременное восстановление О0 в Сг3 в осаждение Сг.  

Оптимальная среда имеет рН 3 - 7 и корректируется в зависимости от соотношения Сг6 и иоиов тяжелых металлов в сточных подах. В оптимальных условиях происходит практически одновременное восстановление Сг в Сг3 и осаждение Сг.  

Оптимальная среда имеет рН 3 - 7 и корректируется в зависимости от соотношения Сг. В оптимальных условиях происходит практически одновременное восстановление Сг6 в Сг3 и осаждение Сг.  

Оптимальные среды для развития энтерококков должны иметь, с одной стороны, максимальные питательные свойства, а с другой - сильные ингибиторы, которые, к сожалению, часто бывают небезразличны и для энтерококков. Указанные обстоятельства затрудняют создание быстрых и простых методов индикации этих микроорганизмов.  

Оптимальной средой для размещения подобной информационной системы является Интернет. С помощью языков программирования HTML, JavaScript, Тауасравнительно легко создать иерархическую модель мультимедийных данных, установив при необходимости гипертекстовые связи и обеспечив удобный доступ ко всей или к части имеющейся информации для широкого круга пользователей. Таким образом, кстати, реализованы многочисленные серверы Агентства по охране окружающей среды (EPA - The United States Environmental Protection Agency, http: / / www.  

Оптимальной средой для сили-цирования был расплав, содержащий 72 % (по массе) эквимоль-ной смеси KCl-NaCl, по 14 % Na2SiF6 и NaF, 10 % (по массе) Si от массы расплава. Метод бестокового силици-рования из-за относительно невысоких температур процесса и скоростей насыщения может быть рекомендован для обработки тонкостенных изделий сложной формы.  

Оптимальной средой для размещения подобной информационной системы является Интернет. Гауасравнительно легко создать иерархическую модель мультимедийных данных, установив при необходимости гипертекстовые связи и обеспечив удобный доступ ко всей или к части имеющейся информации для широкого круга пользователей. Таким образом, кстати, реализованы многочисленные серверы Агентства по охране окружающей среды (EPA - The United States Environmental Protection Agency, http: / / www.  

Создание оптимальной среды для человека зависит от многих факторов: от геометрических размеров пространства, в котором он находится, от состояния воздушной среды этого пространства (температуры, влажности, степени чистоты, скорости движения воздуха) и освещенности, условий слухового и зрительного восприятия, видимости. Известно, например, если температура в помещении, в котором человек работает, выше или ниже оптимальной для того или иного функционального процесса, то производительность труда падает. Оптимальные температуры для помещений различного назначения устанавливаются соответствующими нормами проектирования.  

Поэтому оптимальными средами для иодиметрических определений являются нейтральная и слабокислая.  

Такой оптимальной средой для морских животных и растений является морская вода. Солевой состав крови сухопутных животных сильно приближается к составу морской воды. Кровь является внутренней средой организма. Органы, ткани и клетки организма живут как бы погруженными в эту внутреннюю жидкую среду, непрерывно омываясь кровью, лимфой, тканевыми соками. Жизнь возникла в воде, в первозданном океане. В этом океане она прошла первые этапы эволюции. Океан является колыбелью жизни.  

При оптимальных средах и аэрации биомасса клеток нитчатых грибов и дрожжей может составить 2 5 % в пересчете на сухую массу, причем, около 50 % в ней приходится на белки.  

Следовательно, в отношении pH среды пищеварительные ферменты рыб большей частью работают не при оптимальных условиях. Этот «недостаток» в работе пищеварительного тракта компенсируется тем, что пищеварение у рыбы протекает при постоянном перемешивании пищи и ферментов желудочно-кишечного тракта благодаря перистальтике последнего. Движения желудочно-кишечного тракта важны не только для постоянного передвижения пищи по тракту, но и для перемешивания фермента с субстратом (пищей), для размельчения субстрата и лучшего пропитывания его ферментом.[ ...]

Фонк экспериментально показал, что фибрин переваривается пак-креатическии соком примерно в 2 раза быстрее, если переваривание в пробирках ведется при постоянном перемешивании по сравнению с темн пробирками, в которых перемешивания не производится.[ ...]

В процессе пищеварения происходит постоянное выделение новых: порций ферментов в пищеварительный тракт, что, конечно, усиливает переваривающую способность последнего.[ ...]

В естественных условиях продукты химического взаимодействия: фермента и субстрата удаляются из сферы реакции и тем самым создаются условия для более полного воздействия фермента на субстрат, т. е. нет обратного тормозящего влияния продукта химической реакции на исходные реагирующие вещества.[ ...]

У каждого фермента есть свой специфический активатор, в присутствии которого фермент становится активным. У пепсина - соляная кислота, у трипсина - энтерокиназа и желчь, у липазы - хлористый, магний и желчь.[ ...]

Трипсин обычно переваривает белки в слабощелочной среде, а в кислой не переваривает. Но он может переваривать фибрин и в слабокислой среде, если прибавить в значительном количестве желчь.[ ...]

Как видно, активирование ферментов в организме может осуществляться разными путями, и конечный результат пищеварения, его полнота зависят не только от самого фермента, но и от той среды, в которой он действует, от тех активаторов, которые выделяются в пищеварительный тракт и, кроме того, еще зависят от перистальтики пищеварительного тракта.[ ...]

Итак, интенсивность переваривания пищи зависит не только от ее качества, но и от самого фермента. Допустим, что концентрация фермента достаточно высока и он действует на специфический субстрат, тогда для успешного переваривания пищи необходима еще благоприятная среда." Если среда неблагоприятна для действия фермента, то фермент может совсем не действовать или слабо действовать на субстрат.