W kompleks wieloenzymatyczny składający się z kilku enzymów

(na przykład E1, E2, E3) są ze sobą mocno połączone w jeden kompleks i przeprowadzają szereg następujących po sobie reakcji, w których produkt reakcji jest bezpośrednio przenoszony do kolejnego enzymu i jest tylko jego substratem. Dzięki takim kompleksom tempo przemian molekuł ulega znacznemu przyspieszeniu.

Na przykład, dehydrogenaza pirogronianowa złożony, przed-

obracający się pirogronian do acetylo-S-CoA, α -ketoglutaran odwodniony- kompleks genazy, który przekształca α-ketoglutaran w

cynyl-S-CoA, kompleks o nazwie „ syntaza kwasów tłuszczowych„(lub syntaza palmitynianowa), syntetyzująca kwas palmitynowy.

ZASADY ILOŚCIOWEJ AKTYWNOŚCI ENZYMU

1. Aktywność enzymatyczną wyraża się jako szybkość akumulacji produktu lub szybkość utraty substratu w odniesieniu do ilości materiału zawierającego enzym.

W praktyce najczęściej wykorzystują:

o jednostki miary substancji - mol (i jego pochodne mmol, µmol), gram (kg, mg),

o jednostki czasu - minuta, godzina, sekunda,

o jednostki masy lub objętości - gram (kg, mg), litr (ml).

Aktywnie wykorzystywane są również inne pochodne - katal (mol / s), jednostka międzynarodowa aktywność (j.m., jednostka) odpowiada µmol/min.

Zatem aktywność enzymu można wyrazić np. w mmol/s×l, g/h×l, IU/l, kat/ml itp. Wiadomo np., że 1 g pepsyny rozkłada 50 kg białka jaja kurzego w ciągu godziny – zatem jej aktywność wyniesie 50 kg/h na 1 g enzymu. Jeśli ilość śliny w 1,6 g rozkłada 175 kg skrobi na godzinę - aktywność amylazy śliny wyniesie 109,4 kg skrobi na godzinę na 1 g śliny.

2. Stwórz standardowe warunki aby można było porównać uzyskane wyniki

V różne laboratoria - optymalne pH i ustalona temperatura, np. 25°C lub 37°C, przestrzeganie czasu inkubacji substratu z enzymem.

3. Nadmiar podłoża tak, aby wszystkie cząsteczki enzymu obecne w roztworze działały.

WŁAŚCIWOŚCI ENZYMÓW

1. Temperaturowa zależność szybkości reakcji- opisane krzykiem w kształcie dzwonu-

wycie z maksymalną szybkością w temperaturze optymalnej dla danego enzymu.

Prawo 2-4-krotnego wzrostu szybkości reakcji przy wzroście temperatury o 10°C obowiązuje również dla reakcji enzymatycznych, ale tylko w zakresie do 55-60°C, tj. w wartościach przed denaturacją białka. Oprócz tego, jako wyjątek, istnieją enzymy niektórych mikroorganizmów, które występują w wodzie gorących źródeł i gejzerów.

Na Pysk kotów syjamskich, końcówki uszu, ogon, łapy są czarne. W tych obszarach temperatura jest tylko o 0,5°C niższa niż w centralnych obszarach ciała. Ale to pozwala enzymowi, który tworzy pigment

mieszki włosowe. Przy najmniejszym wzroście temperatury enzym ulega inaktywacji.

U zająca, gdy temperatura otoczenia spada, enzym tworzący pigment skóry jest inaktywowany, a zając otrzymuje białą sierść.

Białko przeciwwirusowe interferon zaczyna być syntetyzowane w komórkach dopiero, gdy temperatura ciała osiągnie 38°C.

Wraz ze spadkiem temperatury aktywność enzymów maleje, ale nie zanika całkowicie. Ilustracją jest hibernacja niektórych zwierząt (suskromy, jeże), których temperatura ciała spada do 3-5°C.

Ta właściwość enzymów wykorzystywana jest również w praktyce chirurgicznej podczas operacji w jamie klatki piersiowej, kiedy pacjent jest schładzany do 22°C.

2. Zależność szybkości reakcji od pH– jest opisana krzywą w kształcie dzwonu z maksymalną szybkością przy optymalnej wartości pH dla danego enzymu.

Dla każdego enzymu istnieje pewien wąski zakres pH pożywki, który jest optymalny dla manifestacji jego najwyższej aktywności. Na przykład optymalne wartości pH dla pepsyny wynoszą 1,5-2,5, trypsyny 8,0-8,5, amylazy ślinowej 7,2, arginazy 9,7, kwaśnej fosfatazy 4,5-5,0, dehydrogenazy bursztynianowej 9,0.

3. Zależność szybkości reakcji od stężenia substratu

Wraz ze wzrostem stężenia substratu najpierw wzrasta szybkość reakcji

zgodnie z połączeniem nowych cząsteczek enzymu z reakcją obserwuje się efekt nasycenia, gdy wszystkie cząsteczki enzymu oddziałują z cząsteczkami substratu. Przy dalszym wzroście stężenia substratu między jego cząsteczkami dochodzi do rywalizacji o centrum aktywne enzymu i zmniejsza się szybkość reakcji.

4. Zależność od stężenia enzymu

Wraz ze wzrostem liczby cząsteczek enzymu szybkość reakcji wzrasta w sposób ciągły i jest wprost proporcjonalna do ilości enzymu, ponieważ więcej cząsteczek enzymu wytwarza więcej cząsteczek produktu.

Kontynuacja

Co powinniśmy wiedzieć o enzymach

1. Nasz organizm nie wytwarza enzymów spożywczych. Dostajemy je tylko wtedy, gdy jemy surową żywność lub gdy przyjmujemy enzymy w postaci suplementów diety. Nasz organizm wytwarza enzymy trawienne w trzustce, ale nie działają one w żołądku. Działają tylko w dwunastnicy, pod warunkiem zachowania tam lekko zasadowego odczynu. Dlatego jeśli masz zaburzenie równowagi kwasowo-zasadowej, twoje enzymy trzustkowe nie będą działać.

2. Uważa się, że kwas solny zawarty w soku żołądkowym rozkłada białko. To jest źle. Kwas solny nie rozkłada białka, tylko przekształca enzym pepsynogen w jego aktywną postać, zwaną pepsyną, enzym rozkładający białka, który rozpoczyna się w żołądku.

3. Enzymy pokarmowe działają w żołądku, a enzymy trzustkowe w dwunastnicy. Enzymy dietetyczne różnią się od innych enzymów roślinnych tym, że działają w szerokim zakresie, to znaczy pozostają aktywne zarówno w żołądku, jak iw dwunastnicy. Ale pankreatyna, enzym trzustkowy, działa w wąskim środowisku alkalicznym o pH (7,8-8,3) i ulega zniszczeniu w kwaśnym środowisku żołądka.

4. Zwykle, jeśli kwasowość jest zmniejszona, lekarze podają pacjentowi kwas solny, aby zwiększyć kwaśne środowisko i poprawić trawienie białek. Czy to jest poprawne? Nie, nie jest. To „zakwaszenie” przede wszystkim zmienia pH krwi. System buforowy do neutralizacji kwasu alkaliami działa. Kwas solny pozbawia aktywność enzymów trzustkowych, upośledzając trawienie. Optymalne wyniki można osiągnąć stosując enzymy spożywcze, a nie suplementy kwasu lub kwasu solnego. Ponadto to bezkrytyczne połykanie jest obciążeniem dla nerek, które muszą wydalać nadmiar kwasów.

Dlatego gdy analiza moczu wykaże jego kwaśny odczyn, należy sprawdzić, czy odczyn ten ma związek z przyjmowaniem suplementów zawierających kwas solny, nadużywaniem kwaśnych pokarmów (mięso, napoje białkowe, cukier, tłuszcze), czy też (niestety !) Już rozwijająca się cukrzyca.

5. W przypadku zbyt dużej kwasowości zwykle zaleca się stosowanie suplementów diety w postaci soli wapnia. Jednocześnie uważają, że jednocześnie zapobiegnie to rozwojowi takiej choroby, jak zmiękczenie kości (osteoporoza). Ale w żadnym wypadku tak nie jest! Sole wapnia mają działanie przeciwne do kwasu solnego. Udowodniono już, że bardziej poprawne byłoby zrobienie czegoś przeciwnego - w żadnym wypadku nie należy pić tego wapnia. Na tle reakcji alkalicznej nieorganiczny wapń zamieni się tylko w sól kwasu szczawiowego i przyczyni się do rozwoju zapalenia stawów i innych chorób kości i stawów, a także do powstawania zaćmy. Jednocześnie proces trawienia można łatwo skorygować, jedząc więcej surowej żywności, która zawiera wszystkie enzymy spożywcze.

6. Błędnie uważają, że nie można stwierdzić braku enzymów w organizmie. Tymczasem brak enzymów w organizmie objawia się pewnymi objawami głodu enzymatycznego: gorączka, gorączka; powiększenie trzustki (najczęściej u pacjentów, którzy jedzą rozgotowane jedzenie, w którym wszystkie enzymy obumarły); wzrost liczby białych krwinek po zjedzeniu gotowanej, konserwowanej żywności, w przeciwieństwie do surowej żywności bogatej w enzymy, która nigdy nie daje tak negatywnego efektu; pojawienie się w moczu produktów wskazujących, że nie wszystko jest w porządku w jelitach w wyniku złego trawienia białka z powodu braku niezbędnych enzymów.

Enzymy, które otrzymujemy z surową żywnością są ważne nie tylko dla trawienia, ale także dla zachowania zdrowia i zapobiegania chorobom. Jeśli jemy świeże surowe pokarmy na pusty żołądek, dostają się one do krwioobiegu i wykonują następującą pracę: niszczą struktury białkowe wirusów i bakterii, a także wszelkie inne szkodliwe substancje, które pojawiają się podczas stanu zapalnego. Dlatego enzymy (zwłaszcza bogate w enzymy świeże soki) są bardzo skuteczne: podczas procesów zapalnych, takich jak przeziębienie, kontrolują obrzęk, zaczerwienienie, ciepło, ostry ból.

Enzymy trawiące białka mają znaczące działanie terapeutyczne w chorobach oczu, uszu i nerek. Jest pierwszą linią obrony układu odpornościowego.

Amylaza jest enzymem trawiącym węglowodany. Ale eliminuje również ropę, która, jak wiadomo, składa się z martwych białych krwinek. Na przykład przy ropniu zębów, dziąseł, gdy antybiotyki nie pomagają, poprawa może nastąpić po przyjęciu odpowiednich dawek amylazy, która zwalcza ropę: ropień znika w krótkim czasie.

Amylaza i lipaza pomagają również w leczeniu chorób skóry: pokrzywki, łuszczycy i kontaktowego zapalenia skóry; oczyść płuca i oskrzela ze śluzu; kombinacja enzymów jest obecnie stosowana w leczeniu astmy w celu wyeliminowania ataków. Jednak efekt we wszystkich przypadkach zależy od odpowiedniej ilości użytych enzymów.

Enzym lipazy trawi tłuszcze, w tym tłuszcze w pożywieniu i florze, składające się z komórek otoczonych błoną tłuszczową, niszczy również błonę tłuszczową niektórych wirusów, zwiększa przepuszczalność komórek: wirus staje się dostępny i trawiony przez enzymy pokarmowe.

Czy lepiej spożywać pokarmy bogate w lipazę czy przyjmować samą lipazę w postaci suplementów diety? Oczywiście lepiej jest jeść pokarmy bogate w enzymy niż spożywać farmaceutycznie przygotowane enzymy.

Wystarczy znać ich źródła:
1. Zboża, warzywa i owoce, orzechy uprawiane w naturalnych warunkach organicznych, a nie na sztucznych glebach, a nawet z dużą ilością różnych dodatków chemicznych - to główni dostawcy enzymów. Sałatki z surowych warzyw należy spożywać codziennie domowe gotowanie, świeży sok z warzyw i owoców. Możesz oczywiście jeść warzywa gotowane na parze, ale powinno ich być już 3 razy mniej niż surowych.
2. Współczesna nauka nie nauczyła się jeszcze syntetycznie wytwarzać kompletnych enzymów. Dlatego tylko surowa żywność konserwuje enzymy, ponieważ źródła te są bardzo wrażliwe na temperaturę w życiu. Spożywanie surowej żywności pomaga utrzymać zapasy własnych enzymów, co jest ważne dla ich mobilizacji przez organizm w dowolnym momencie.

Jakie rośliny są bogate w enzymy?

Szczególnie bogate w enzymy: kiełki nasion i zbóż, ich pędy; chrzan, czosnek, awokado, kiwi, papaja, ananas, banan, mango, sos sojowy. Nauczono go gotować ponad tysiąc lat temu. Jest to naturalny produkt fermentacji soi z solą morską, stosowany jako dodatek do zup, płatków zbożowych, warzyw. Takie zboża jak kasza pęczak oraz warzywa – brokuły, kapusta biała, brukselka, kalafior, trawa pszeniczna zawierająca chlorofil oraz większość warzyw zielonych zawierają naturalną, naturalną postać enzymu niezbędnego do prawidłowego funkcjonowania organizmu. Ale jeśli nie masz okazji jeść surowej żywności przynajmniej w Limitowana ilość, następnie pić soki warzywne, tylko 5 rodzajów na raz (w jednej szklance), enzymy można przyjmować 1-3 razy dziennie z posiłkami w postaci suplementów diety. Enzymy spożywcze pomagają oszczędzać energię naszym narządom, mięśniom, tkankom. Przekształcają fosfor w diecie w tkankę kostną; usuwać toksyczne substancje z jelit, wątroby, nerek, płuc, skóry; skoncentrować żelazo we krwi; chronią krew przed niepożądanymi produktami, zamieniając je w substancje łatwo wydalane z organizmu.

Enzymy trawienne:

• amylaza – zaczyna rozkładać węglowodany już w jamie ustnej, uwalniając się wraz ze śliną;
• proteaza soku żołądkowego, trawiąca białka;
• lipaza, która rozkłada tłuszcze.

Wszystkie trzy z tych enzymów znajdują się w soku trzustkowym, który dostaje się do jelit. Zdrowe ciało wytwarza również enzymy i katalazę, które pomagają usuwać wolne rodniki, których przybywa wraz z wiekiem. Do produkcji tych enzymów organizm potrzebuje minerałów, takich jak cynk i mangan.

• pankreatyna – enzym trzustkowy działający w zasadowym środowisku jelita cienkiego;
• enzymy trypsyna i chymotrypsyna - biorą udział w rozkładzie białek;
• Enzymy z Aspergillus - pochodzenia grzybowego - dostając się do krwioobiegu, mogą mieć korzystny efekt terapeutyczny, rozszczepiając fibrynę, pomagając w resorpcji zakrzepów krwi. Wykazano, że enzymy Aspergillus, wraz z enzymami zwierzęcymi, trypsyną i chymotrypsyną, są skuteczne w leczeniu raka.

Słabe trawienie, zmniejszone wchłanianie, słaba trzustka, tłuste stolce, choroby jelit, nietolerancja laktozy z mleka, zakrzepica naczyń - wszystko to wymaga spożycia enzymów kropidlaka wraz z enzymami trypsyny i chymotrypsyny.

Podczas odchudzania konieczne jest wykluczenie z pożywienia pokarmów zawierających substancje purynowe, ponieważ kwaśny sok żołądkowy w większości przypadków je niszczy: zwłaszcza lipazę. Prowadzi to do złego trawienia tłuszczu.

Zapalenie trzustki - konsekwencja duża liczba puryna, która może uszkodzić nerki.

Porównawcze działanie enzymów wskazuje na wysoką aktywność wszystkich grup enzymów spożywczych, które działają zarówno w środowisku kwaśnym, jak i zasadowym. Dlatego tak skuteczne i potrzebne są surowe warzywa, bogate w enzymy spożywcze, które zresztą nigdy nie mają przeciwwskazań.

Enzymy podlegają również trzem głównym kryteriom, które są również charakterystyczne dla katalizatorów nieorganicznych. W szczególności pozostają one względnie niezmienione po reakcji, tj. są ponownie uwalniane i mogą reagować z nowymi cząsteczkami substratu (choć nie można wykluczyć wpływu warunków środowiskowych na aktywność enzymów). Enzymy działają w znikomych stężeniach (np. jedna cząsteczka enzymu reniny zawarta w błonie śluzowej żołądka cielęcia ścina około 10 6 cząsteczek kazeinogenu mleka w ciągu 10 minut w temperaturze 37°C). Obecność lub brak enzymu lub innego katalizatora nie wpływa zarówno na wartość stałej równowagi, jak i na zmianę energii swobodnej (ΔG). Katalizatory tylko zwiększają szybkość, z jaką układ zbliża się do równowagi termodynamicznej bez przesuwania punktu równowagi. Reakcje chemiczne o wysokiej stałej równowagi i ujemnej wartości ΔG nazywane są egzergonicznymi. Reakcje o niskiej stałej równowagi i odpowiednio dodatnim ΔG (zwykle nie zachodzą spontanicznie) nazywane są endergonami. Do rozpoczęcia i zakończenia tych reakcji niezbędny jest dopływ energii z zewnątrz. Jednak w systemach żywych procesy egzergoniczne są związane z reakcjami endergonicznymi, zapewniając te drugie niezbędna ilość energia.

Enzymy jako białka posiadają szereg właściwości charakterystycznych dla tej klasy związków organicznych, różniących się od właściwości katalizatorów nieorganicznych.

Termostabilność enzymów

Ponieważ szybkość reakcji chemicznych zależy od temperatury, reakcje katalizowane przez enzymy są również wrażliwe na zmiany temperatury. Szybkość reakcji chemicznej podwaja się, gdy temperatura wzrasta o 10°C. Jednak ze względu na białkowy charakter enzymu, termiczna denaturacja białka enzymu wraz ze wzrostem temperatury zmniejszy skuteczne stężenie enzymu, co w konsekwencji zmniejszy szybkość reakcji. Tak więc do około 45-50°C przeważa przewidywany przez teorię efekt zwiększenia szybkości reakcji. Kinetyka chemiczna. Powyżej 45°C coraz większego znaczenia nabiera termiczna denaturacja białka enzymu i gwałtowny spadek szybkości reakcji (ryc. 51).

Tak więc termolabilność, czyli wrażliwość na wzrost temperatury, jest jedną z charakterystycznych właściwości enzymów, co wyraźnie odróżnia je od katalizatorów nieorganicznych. W obecności tego ostatniego szybkość reakcji rośnie wykładniczo wraz ze wzrostem temperatury (patrz ryc. 51).

W temperaturze 100°C prawie wszystkie enzymy tracą swoją aktywność (wyjątkiem jest chyba tylko jeden enzym tkanki mięśniowej, miokinaza, która może wytrzymać ogrzewanie do 100°C). Optymalna temperatura dla działania większości enzymów u zwierząt stałocieplnych to 37-40°C. W niskich temperaturach (0°C lub niższych) enzymy z reguły nie ulegają zniszczeniu (nie denaturują), chociaż ich aktywność spada prawie do zera. We wszystkich przypadkach czas ekspozycji odpowiedniej temperatury ma znaczenie. Obecnie dla pepsyny, trypsyny i szeregu innych enzymów udowodniono istnienie bezpośredniego związku między szybkością inaktywacji enzymów a stopniem denaturacji białka. Zwracamy również uwagę, że na termolabilność enzymów w pewnym stopniu wpływa stężenie substratu, pH pożywki i inne czynniki.

Zależność aktywności enzymu od pH pożywki

Enzymy są zwykle najbardziej aktywne w wąskiej strefie stężenia jonów wodorowych, odpowiadającej dla tkanek zwierzęcych fizjologicznym wartościom pH pożywki wykształconej w trakcie ewolucji (pH 6,0-8,0). Na wykresie graficznym krzywa w kształcie dzwonu ma określony punkt, w którym enzym wykazuje maksymalną aktywność; punkt ten nazywany jest optymalnym pH pożywki dla działania tego enzymu (ryc. 52). Przy określaniu zależności aktywności enzymu od stężenia jonów wodorowych reakcję prowadzi się przy różnych wartościach pH pożywki, zwykle w optymalnej temperaturze i w obecności wystarczająco wysokich stężeń substratu. w tabeli. 17 pokazuje optymalne granice pH dla wielu enzymów.

Ze stołu. 17 pokazuje, że pH-optymalne działanie enzymu leży w zakresie fizjologicznym. Wyjątkiem jest pepsyna, której optimum pH wynosi 2,0 (przy pH 6,0 jest nieaktywne i niestabilne). Wyjaśnia to funkcja pepsyny, ponieważ sok żołądkowy zawiera wolny kwas solny, który tworzy środowisko o zbliżonej wartości pH. Z drugiej strony, optimum pH arginazy leży w strefie silnie zasadowej (około 10,0); nie ma takiej pożywki w komórkach wątroby, dlatego arginaza in vivo najwyraźniej nie działa w swojej optymalnej strefie pH pożywki.

Według współczesnych koncepcji wpływ zmian pH pożywki na cząsteczkę enzymu polega na oddziaływaniu na stan lub stopień jonizacji grup kwasowych i zasadowych (w szczególności grup COOH aminokwasów dikarboksylowych, grupy SH cysteiny , azot imidazolowy histydyny, grupa NH2 lizyny itp.). Na różne znaczenia pH pożywki, centrum aktywne może być w postaci częściowo zjonizowanej lub niezjonizowanej, co wpływa na trzeciorzędową strukturę białka i odpowiednio na tworzenie aktywnego kompleksu enzym-substrat. Ponadto ważny jest stan jonizacji substratów i kofaktorów.

Specyficzność enzymu

Enzymy charakteryzują się wysoką specyficznością działania. W tej właściwości często znacznie różnią się od katalizatorów nieorganicznych. Tak więc drobno zmielona platyna i pallad mogą katalizować redukcję (przy udziale wodoru cząsteczkowego) dziesiątek tysięcy związków chemicznych o różnej budowie. Wysoka specyficzność enzymów wynika, jak wspomniano powyżej, z komplementarności konformacyjnej i elektrostatycznej cząsteczek substratu i enzymu oraz unikalnej budowy centrum aktywnego enzymu, zapewniającego „rozpoznawanie”, wysokie powinowactwo i selektywność dowolnego jedna reakcja spośród tysięcy innych reakcji chemicznych zachodzących jednocześnie w żywych komórkach.

W zależności od mechanizmu działania wyróżnia się enzymy ze specyficznością względną lub grupową oraz specyficznością bezwzględną. Tak więc dla działania niektórych enzymów hydrolitycznych największe znaczenie ma rodzaj wiązania chemicznego w cząsteczce substratu. Na przykład pepsyna rozkłada białka pochodzenia zwierzęcego i roślinnego, chociaż mogą one znacznie różnić się od siebie zarówno budową chemiczną i składem aminokwasowym, jak i właściwościami fizykochemicznymi. Jednak pepsyna nie rozkłada węglowodanów ani tłuszczów. Wyjaśnia to fakt, że miejscem działania pepsyny jest peptyd - wiązanie CO-NH. Dla działania lipazy, która katalizuje hydrolizę tłuszczów do glicerolu i kwasów tłuszczowych, takim miejscem jest wiązanie estrowe. Podobną specyficzność grupową mają trypsyna, chymotrypsyna, peptydazy, enzymy hydrolizujące wiązania α-glikozydowe (ale nie wiązania β-glikozydowe występujące w celulozie) itp. Zwykle enzymy te biorą udział w procesie trawienia, a ich specyficzność grupowa jest bardziej prawdopodobnie wszystko ma jakieś znaczenie biologiczne. Niektóre enzymy wewnątrzkomórkowe mają również podobną względną specyficzność, na przykład heksokinaza, która katalizuje fosforylację prawie wszystkich heksoz w obecności ATP, chociaż jednocześnie istnieją enzymy specyficzne dla każdej heksozy, które wykonują tę samą fosforylację w komórkach.

Bezwzględna specyficzność działania to zdolność enzymu do katalizowania konwersji tylko jednego substratu. Wszelkie zmiany (modyfikacje) w strukturze substratu powodują, że staje się on niedostępny dla działania enzymu. Przykładem takich enzymów jest arginaza, która rozkłada się żywy(w organizmie) arginina, ureaza, która katalizuje rozkład mocznika itp. (patrz Metabolizm białek prostych).

Istnieją eksperymentalne dowody na istnienie tzw. specyficzności stereochemicznej związanej z istnieniem optycznie izomerycznych form L i D lub geometrycznych (cis- i trans-) izomerów chemikaliów. Tak więc znane są oksydazy L- i D-aminokwasów, chociaż w białkach naturalnych znaleziono tylko L-aminokwasy. Każdy typ oksydazy działa tylko na swój specyficzny stereoizomer 1. (1 Istnieje jednak niewielka grupa enzymów – racemaz, katalizujących zmianę konfiguracji sterycznej substratu. Tak więc bakteryjna racemaza alaninowa odwracalnie przekształca zarówno L-, jak i D-alaninę w optycznie nieaktywną mieszaninę obu izomerów: DL-alaniny (racemat).)

Dobrym przykładem stereochemicznej specyficzności jest bakteryjna dekarboksylaza asparaginianowa, która katalizuje usuwanie CO 2 tylko z kwasu L-asparaginowego z jego przemianą w L-alaninę. Stereospecyficzność wykazują enzymy katalizujące i reakcje syntetyczne. Tak więc z amoniaku i α-ketoglutaranu we wszystkich żywych organizmach syntetyzowany jest L-izomer kwasu glutaminowego, który jest częścią naturalnych białek. Jeśli jakikolwiek związek istnieje w postaci izomerów cis i trans o różnym rozmieszczeniu grup atomów wokół wiązania podwójnego, to z reguły tylko jeden z tych izomerów geometrycznych może służyć jako substrat do działania enzymu.

Na przykład fumaraza katalizuje jedynie konwersję kwasu fumarowego (izomer trans), ale nie działa na kwas maleinowy (izomer cis).

Dzięki specyfice swojego działania enzymy sprawiają więc, że tylko niektóre reakcje przebiegają z dużą szybkością z ogromnej różnorodności możliwych przemian w mikroprzestrzeni komórek i całego organizmu, regulując w ten sposób intensywność metabolizmu.

Czynniki determinujące aktywność enzymów

W tym miejscu zostaną pokrótce omówione czynniki determinujące szybkość reakcji katalizowanych przez enzymy, a bardziej szczegółowo omówione zostaną kwestie dotyczące aktywacji i hamowania działania enzymów.

Jak wiadomo, szybkość każdej reakcji chemicznej maleje z czasem, jednak krzywa przebiegu w czasie reakcji enzymatycznych (patrz ryc. 53) nie ma ogólnej postaci charakterystycznej dla jednorodnych reakcji chemicznych. Spadek szybkości reakcji enzymatycznych w czasie może być spowodowany hamowaniem przez produkty reakcji, zmniejszeniem stopnia nasycenia enzymu substratem (ponieważ stężenie substratu maleje w miarę postępu reakcji) oraz częściową inaktywacją enzym w danej temperaturze i pH pożywki.

Dodatkowo należy uwzględnić wartość szybkości reakcji odwrotnej, która może okazać się bardziej istotna wraz ze wzrostem stężenia produktów reakcji enzymatycznej. Biorąc pod uwagę te okoliczności, badając szybkość reakcji enzymatycznych w tkankach i płynach ustrojowych, początkową szybkość reakcji zwykle określa się w warunkach, gdy szybkość reakcji enzymatycznej zbliża się do liniowej (w tym przy stężeniu substratu wystarczająco wysokim do nasycenia).

WPŁYW STĘŻENIA SUBSTRATU I ENZYMU
O SZYBKOŚCI REAKCJI ENZYMATYCZNEJ

Z powyższego materiału wynika ważny wniosek, że jednym z najważniejszych czynników determinujących szybkość reakcji enzymatycznej jest stężenie substratu. Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji stopniowo wzrasta, osiągając pewne maksimum (ryc. 54), gdy dalszy wzrost ilości substratu nie wpływa już na szybkość reakcji, aw niektórych przypadkach wręcz ją spowalnia. Jak widać z krzywej zależności szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu, przy niskich stężeniach substratu istnieje bezpośrednia zależność między tymi wskaźnikami, natomiast przy wysokich stężeniach szybkość reakcji uniezależnia się od stężenie substratu; w takich przypadkach zakłada się, że substrat jest w nadmiarze, a enzym jest całkowicie nasycony. Czynnikiem ograniczającym szybkość w tym ostatnim przypadku jest stężenie enzymu.

Szybkość każdej reakcji enzymatycznej zależy bezpośrednio od stężenia enzymu. na ryc. 55 przedstawia zależność między szybkością reakcji a wzrastającymi ilościami enzymu w obecności nadmiaru substratu. Można zauważyć, że istnieje liniowa zależność między tymi wartościami, tj. szybkość reakcji jest proporcjonalna do ilości obecnego enzymu.

Optymalna pożywka ma pH 3 - 7 i jest dostosowywana w zależności od stosunku Cr6 i jonów metale ciężkie w ściekach. W optymalnych warunkach zachodzi prawie jednoczesna redukcja O0 do Cr3, aby wytrącić Cr.

Optymalne środowisko ma pH 3 - 7 i jest dostosowywane w zależności od stosunku Cr6 do metali ciężkich w trzonie ściekowym. W optymalnych warunkach zachodzi prawie jednoczesna redukcja Cr do Cr3 i wytrącanie Cr.

Optymalna pożywka ma pH 3 - 7 i jest dostosowywana w zależności od stosunku Cr. W optymalnych warunkach zachodzi prawie jednoczesna redukcja Cr6 do Cr3 i wytrącanie Cr.

Optymalne środowisko do rozwoju enterokoków powinno charakteryzować się z jednej strony maksymalnymi właściwościami odżywczymi, a z drugiej silnymi inhibitorami, które niestety często nie są obojętne dla enterokoków. Okoliczności te utrudniają tworzenie szybkich i proste metodyślady obecności tych mikroorganizmów.

Optymalnym środowiskiem do hostowania takiego systemu informatycznego jest Internet. Korzystając z języków programowania HTML, JavaScript, Taua, stosunkowo łatwo jest stworzyć hierarchiczny model danych multimedialnych, ustanawiając w razie potrzeby łącza hipertekstowe i zapewniając wygodny dostęp do całości lub części dostępnych informacji szerokiemu gronu użytkowników. Nawiasem mówiąc, liczne serwery Agencji Ochrony Środowiska (EPA - The United States Environmental Protection Agency, http: // www.

Optymalnym środowiskiem do silikonowania był stop zawierający 72% (masowo) równomolowej mieszaniny KCl-NaCl, po 14% Na2SiF6 i NaF oraz 10% (masowo) Si w stosunku do masy stopu. Ze względu na stosunkowo niskie temperatury procesu i szybkości nasycania metoda silikonowania bezprądowego może być zalecana do obróbki wyrobów cienkościennych o skomplikowanym kształcie.

Optymalnym środowiskiem do hostowania takiego systemu informatycznego jest Internet. Gauas stosunkowo łatwo tworzy hierarchiczny model danych multimedialnych, ustanawiając w razie potrzeby łącza hipertekstowe i zapewniając wygodny dostęp do całości lub części dostępnych informacji szerokiemu gronu użytkowników. Nawiasem mówiąc, liczne serwery Agencji Ochrony Środowiska (EPA - The United States Environmental Protection Agency, http: // www.

Stworzenie optymalnego środowiska dla człowieka zależy od wielu czynników: od wymiarów geometrycznych przestrzeni, w której się znajduje, od stanu środowiska powietrza tej przestrzeni (temperatura, wilgotność, stopień czystości, prędkość powietrza) oraz oświetlenie, warunki percepcji słuchowej i wzrokowej, widoczność. Wiadomo na przykład, że jeśli temperatura w pomieszczeniu, w którym pracuje człowiek, jest wyższa lub niższa od optymalnej dla danego procesu funkcjonalnego, to wydajność pracy spada. Optymalne temperatury dla pomieszczeń o różnym przeznaczeniu określają odpowiednie normy projektowe.

Dlatego optymalne podłoża do oznaczeń jodymetrycznych są obojętne i lekko kwaśne.

Takim optymalnym środowiskiem dla zwierząt i roślin morskich jest woda morska. Skład soli krwi zwierząt lądowych jest bardzo zbliżony do składu wody morskiej. Krew to wewnętrzne środowisko organizmu. Organy, tkanki i komórki ciała żyją niejako zanurzone w tym wewnętrznym płynnym ośrodku, nieustannie skąpane we krwi, limfie i sokach tkankowych. Życie powstało w wodzie, w pierwotnym oceanie. W tym oceanie przeszła pierwsze etapy ewolucji. Ocean jest kolebką życia.

Przy optymalnym podłożu i napowietrzaniu biomasa grzybów nitkowatych i komórek drożdży może wynosić 2–5% w przeliczeniu na suchą masę, z czego około 50% stanowią białka.

Dlatego w odniesieniu do pH środowiska enzymy trawienne ryb nie działają w większości w optymalnych warunkach. Ta „wada” w pracy przewodu pokarmowego jest kompensowana przez fakt, że trawienie u ryb przebiega przy ciągłym mieszaniu pokarmu i enzymów przewodu pokarmowego w wyniku perystaltyki tego ostatniego. Ruchy przewodu pokarmowego są ważne nie tylko dla stałego przemieszczania się pokarmu wzdłuż przewodu, ale także dla wymieszania enzymu z substratem (pokarmem), dla rozdrobnienia substratu i lepszego nasączenia go enzymem.[ ...]

Fonck eksperymentalnie wykazał, że fibryna jest trawiona przez sok pakkreatyczny około 2 razy szybciej, jeśli trawienie w probówkach odbywa się przy ciągłym mieszaniu w porównaniu do ciemnych probówek, w których nie wykonuje się mieszania.[ ...]

W procesie trawienia następuje ciągłe uwalnianie do przewodu pokarmowego nowych porcji enzymów, co oczywiście wzmaga wydolność trawienną tego ostatniego.[ ...]

Produkty in vivo interakcja chemiczna: enzym i substrat są usuwane ze sfery reakcji, a tym samym tworzone są warunki dla pełniejszego działania enzymu na substrat, tj. nie występuje odwrotne działanie hamujące produktu reakcji chemicznej na początkowe reagenty.[ ... ]

Każdy enzym ma swój specyficzny aktywator, w obecności którego enzym staje się aktywny. Pepsyna ma kwas chlorowodorowy, trypsyna ma enterokinazę i żółć, a lipaza ma chlorek, magnez i żółć.[ ...]

Trypsyna zwykle trawi białka w środowisku słabo zasadowym, ale nie trawi w środowisku kwaśnym. Ale może również trawić fibrynę w lekko kwaśnym środowisku, jeśli doda się żółć w znacznej ilości.[ ...]

Jak widać, można przeprowadzić aktywację enzymów w organizmie różne sposoby, a końcowy wynik trawienia, jego kompletność zależy nie tylko od samego enzymu, ale także od środowiska, w którym działa, od tych aktywatorów, które są uwalniane do przewodu pokarmowego, a ponadto nadal zależą od perystaltyki przewodu pokarmowego traktat.[ .. .]

Tak więc intensywność trawienia pokarmu zależy nie tylko od jego jakości, ale także od samego enzymu. Załóżmy, że stężenie enzymu jest wystarczająco wysokie i działa na określony substrat, to nadal potrzebne jest sprzyjające środowisko do pomyślnego trawienia pokarmu. „Jeśli środowisko jest niekorzystne dla działania enzymu, to enzym może nie działać w ogóle lub słabo oddziaływać na podłoże.