の 多酵素複合体 いくつかの酵素

（例えば、E1、E2、E3）は互いにしっかりと結合して単一の複合体を形成し、反応生成物が次の酵素に直接転送され、その基質のみとなる一連の連続反応を実行します。 このような複合体のおかげで、分子の変換速度が大幅に加速されます。

例えば、 ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複雑な、プレ

ピルビン酸をアセチル-S-CoA、αに回転 -ケトグルタル酸脱水物-α-ケトグルタレートをsuc-に変換するロゲナーゼ複合体

「シニル-S-CoA」と呼ばれる複合体 脂肪酸シンターゼ"（またはパルミチン酸シンターゼ）、パルミチン酸を合成します。

定量的酵素活性の原理

1. 酵素活性は、生成物の蓄積速度または酵素を含む物質の量に関する基質の損失速度として表されます。

実際には、通常は以下を使用します。

o 物質の量の単位 - mol (およびその誘導体の mmol、µmol)、グラム (kg、mg)、

o 時間単位 - 分、時、秒、

o 質量または体積の単位 - グラム (kg、mg)、リットル (ml)。

他の誘導体も積極的に使用されています-catal（mol / s）、 国際ユニット活動 (IU、単位) は µmol/分に対応します。

したがって、酵素の活性は、例えば、mmol/s×l、g/h×l、IU/l、cat/mlなどで表すことができる。 たとえば、1 g のペプシンは 50 kg の卵白を 1 時間で分解することが知られています。したがって、その活性は 1 g の酵素あたり 50 kg/h になります。 唾液 1.6 g の量が 1 時間あたり 175 kg のデンプンを分解する場合、唾液のアミラーゼ活性は、唾液 1 g あたり 1 時間あたり 109.4 kg のデンプンになります。

2. 標準条件の作成得られた結果を比較できるように

Ⅴ さまざまな実験室 - 最適な pH、および固定温度 (たとえば 25°C または 37°C) で、基質と酵素のインキュベーション時間を観察します。

3. 余分な基質溶液中に存在するすべての酵素分子が機能するようにします。

酵素の性質

1. 反応速度の温度依存性- ベル型の鳴き声で説明されています -

与えられた酵素の最適温度で最大速度で遠吠えします。

温度が 10°C 上昇すると反応速度が 2 ～ 4 倍になるという法則は、酵素反応にも当てはまりますが、55 ～ 60°C までの範囲でのみ有効です。 タンパク質変性前の値で。 これに伴い、例外として、温泉や間欠泉の水に存在する一部の微生物の酵素があります。

で シャム猫の銃口、耳の先端、尾、足は黒です。 これらの領域では、温度は体の中央領域よりも 0.5 °C しか低くありません。 しかし、これにより、色素を形成する酵素が

毛包。 わずかな温度上昇でも、酵素は失活します。

うさぎの場合、外気温が下がると皮膚の色素形成酵素が不活性化され、うさぎは白毛になります。

抗ウイルスタンパク質であるインターフェロンは、体温が 38°C に達すると細胞内で合成され始めます。

温度が下がると、酵素の活性は低下しますが、完全に消えるわけではありません。 実例は、体温が 3 ～ 5°C に下がる一部の動物 (ジリス、ハリネズミ) の冬眠です。

酵素のこの特性は、患者が 22°C に冷却される胸腔の手術中の外科手術でも使用されます。

2. 反応速度の pH 依存性– 特定の酵素の最適な pH 値で最大速度を持つベル型の曲線で表されます。

各酵素には、最も高い活性を発揮するのに最適な培地の特定の狭い pH 範囲があります。 たとえば、ペプシンの最適な pH 値は 1.5 ～ 2.5、トリプシン 8.0 ～ 8.5、唾液アミラーゼ 7.2、アルギナーゼ 9.7、酸性ホスファターゼ 4.5 ～ 5.0、コハク酸脱水素酵素 9.0 です。

3. 反応速度の基質濃度依存性

基質濃度が増加すると、最初に反応速度が増加します

反応への新しい酵素分子の接続によると、すべての酵素分子が基質分子と相互作用するときに飽和効果が観察されます。 その分子間の基質の濃度がさらに増加すると、酵素の活性中心に対する競合が生じ、反応速度が低下します。

4. 酵素濃度依存性

酵素分子の数が増加すると、反応速度は連続的に増加し、酵素の量に正比例します。 より多くの酵素分子は、より多くの製品分子を生成します。

継続

酵素について知っておくべきこと

1. 私たちの体は食物酵素を生成しません。 生の食品を食べたり、栄養補助食品の形で酵素を摂取したりした場合にのみ、それらを取得します. 私たちの体は膵臓で消化酵素を生成しますが、胃では働きません。 わずかにアルカリ性の反応がそこで維持されている場合、それらは十二指腸でのみ機能します。 したがって、酸塩基の不均衡があると、膵臓の酵素が機能しなくなります.

2. 胃液の塩酸はタンパク質を分解すると考えられています。 これは間違っています。 塩酸はタンパク質を分解せず、ペプシノーゲンという酵素を胃で始まるタンパク質分解酵素であるペプシンと呼ばれる活性型に変換するだけです.

3. 食物酵素は胃で働き、膵臓酵素は十二指腸で働きます。 食物酵素は、他の植物酵素とは異なり、広範囲で作用します。つまり、胃と十二指腸の両方で活性を保ちます。 しかし、膵臓の酵素であるパンクレアチンは、pH (7.8-8.3) の狭いアルカリ性環境で働き、胃の酸性環境で破壊されます.

4.通常、酸性度が低下している場合、医師は患者に塩酸を与えて酸性環境を高め、タンパク質の消化を改善します。 それが正しいか？ いいえ、ちがいます。 この「酸性化」は、主に血液の pH を変化させます。 酸をアルカリで中和する緩衝系が働きます。 塩酸は膵臓の酵素の活性を奪い、消化を損ないます。 最適な結果は、酸や塩酸のサプリメントではなく、食物酵素で達成できます. さらに、この無差別な飲み込みは、過剰な酸を排泄する必要がある腎臓に負担をかけます。

したがって、尿分析でその酸性反応が明らかになった場合、この反応が塩酸を含むサプリメントの摂取、または酸性食品 (肉、プロテイン飲料、砂糖、脂肪) の乱用と関係があるかどうかを調べる必要があります。 !) すでに糖尿病を発症している。

5. 酸性度が高すぎる場合は、通常、カルシウム塩の形の栄養補助食品が推奨されます。 同時に、彼らはこれが同時に骨の軟化（骨粗鬆症）などの病気の発症を防ぐと信じています。 しかし、これは決してそうではありません！ カルシウム塩は塩酸と逆の効果があります。 反対のことをする方がより正しいことがすでに証明されています-決してこのカルシウムを飲むべきではありません. 無機カルシウムがシュウ酸の塩に変わるだけで、関節炎やその他の骨や関節の病気、白内障の形成に寄与するのは、アルカリ反応を背景にしています。 同時に、消化プロセスは、すべての食品酵素を含む生の食品をより多く食べることで簡単に修正できます.

6. 彼らは、体内の酵素の欠乏を確立することは不可能であると誤って信じています. 一方、体内の酵素の不足は、酵素飢餓の特定の症状によって明らかになります。 膵臓の肥大（すべての酵素が死んでいる加熱しすぎた食品を食べる患者で最も一般的）; 酵素が豊富な生の食品とは対照的に、調理済みの缶詰食品を食べた後の白血球数の増加は、そのような悪影響を与えることはありません。 必要な酵素の不足によるタンパク質の消化不良の結果として、腸内ですべてが正常であるとは限らないことを示す製品の尿中の出現.

生の食べ物から得られる酵素は、消化だけでなく、健康維持や病気の予防にも重要です。 空腹時に新鮮な生の食品を食べると、血流に入り、ウイルスやバクテリアのタンパク質構造、および炎症中に現れるその他の有害物質を破壊します. したがって、酵素（特に酵素が豊富なフレッシュジュース）は非常に効果的です。風邪などの炎症過程では、腫れ、発赤、熱、急性の痛みを制御します.

タンパク質を消化する酵素は、目、耳、腎臓の病気に大きな治療効果があります。 それは免疫システムの防御の最前線です。

アミラーゼは炭水化物を消化する酵素です。 しかし、ご存知のように、死んだ白血球からなる膿も取り除きます。 たとえば、歯や歯茎の膿瘍では、抗生物質がうまくいかない場合、膿と戦う適切な用量のアミラーゼを服用すると改善が見られます。膿瘍は短時間で消えます。

アミラーゼとリパーゼは、蕁麻疹、乾癬、接触性皮膚炎などの皮膚疾患の治療にも役立ちます。 肺と気管支から粘液を取り除きます。 今日、ぜんそくの治療では、発作をなくすために酵素の組み合わせが使用されています。 ただし、すべての場合の効果は、使用する酵素の適切な量に依存します。

リパーゼ酵素は、脂肪膜に囲まれた細胞からなる食品や植物相の脂肪を含む脂肪を消化し、一部のウイルスの脂肪膜を破壊し、細胞透過性を高めます。ウイルスは利用可能になり、食品酵素によって消化されます.

リパーゼを多く含む食品を食べるのと、同じリパーゼを栄養補助食品の形で摂取するのとではどちらが良いですか? もちろん、薬学的に調製された酵素を消費するよりも、酵素を多く含む食品を食べる方が良い.

ソースを知る必要があるだけです。
1.人工土壌ではなく、自然の有機条件で栽培された穀物、野菜、果物、ナッツ、さらにはさまざまな化学添加物が豊富に含まれている場合でも、これらは酵素の主な供給者です。 生野菜サラダは毎日食べるべき 家庭料理、野菜や果物のフレッシュジュース。 もちろん、蒸し野菜を食べることもできますが、すでに生の野菜の3分の1になっているはずです。
2. 現代科学は、完全な酵素を合成的に生産する方法をまだ学んでいません. したがって、これらの泉は生活の温度に非常に敏感であるため、生の食品のみが酵素を保存します。 生の食品を食べることは、いつでも体内で動員するために重要な独自の酵素の供給を維持するのに役立ちます.

酵素が豊富な植物は？

酵素が特に豊富：種子や穀物の芽、それらの新芽。 わさび、にんにく、アボカド、キウイ、パパイヤ、パイナップル、バナナ、マンゴー、醤油。 千年以上前に料理をすることを学びました。 大豆を海塩で自然発酵させたもので、スープ、シリアル、野菜の添加物として使用されます。 パール大麦や野菜などの穀物 - ブロッコリー、白キャベツ、芽キャベツ、カリフラワー、クロロフィルを含む小麦草、およびほとんどの緑の野菜には、体の正常な機能に必要な自然で自然な形の酵素が含まれています. しかし、少なくとも生の食べ物を食べる機会がなければ 数量限定、次に野菜ジュースを飲みます。一度に5種類だけ（1杯で）、栄養補助食品の形で食事と一緒に1日1〜3回酵素を摂取できます。 食物酵素は、私たちの臓器、筋肉、組織のエネルギーを節約するのに役立ちます. それらは食事中のリンを骨組織に変換します。 腸、肝臓、腎臓、肺、皮膚から有毒物質を取り除きます。 血中の鉄を濃縮します。 不要な生成物から血液を保護し、体から容易に排泄される物質に変えます。

消化酵素：

• アミラーゼ - すでに口腔内にある炭水化物を分解し始め、唾液とともに放出されます。
• 胃液のプロテアーゼ、タンパク質の消化;
• 脂肪を分解するリパーゼ。

これらの 3 つの酵素はすべて、腸に入る膵液に含まれています。 健康な体はまた、年齢とともに増加するフリーラジカルを除去するのに役立つ酵素とカタラーゼを生成します. これらの酵素を生成するために、体は亜鉛やマンガンなどのミネラルを必要とします.

• パンクレアチン - 小腸のアルカリ性環境で働く膵酵素。
• 酵素トリプシンとキモトリプシン - タンパク質の分解に関与しています。
• アスペルギルス酵素 - 真菌起源 - 血流に入り、有益な治療効果をもたらし、フィブリンを分割し、血栓の再吸収を助けます. アスペルギルスの酵素は、動物の酵素であるトリプシンやキモトリプシンとともに、がんの治療に有効であることが示されています。

消化不良、吸収の低下、膵臓の機能低下、脂肪便、腸疾患、乳糖不耐症、血管血栓症 - これらすべてには、アスペルギルス酵素と酵素トリプシンおよびキモトリプシンの摂取が必要です.

ほとんどの場合、酸性の胃液、特にリパーゼがそれらを破壊するため、体重を減らすときは、プリン物質を含む食品を食品から除外する必要があります。 これは、脂肪の消化不良につながります。

膵炎 - 結果 多数腎臓に害を与える可能性のあるプリン。

酵素の比較作用は、酸性環境とアルカリ性環境の両方で機能する食品酵素のすべてのグループの高い活性を示しています。 そのため、食物酵素が豊富な生野菜は非常に効果的で必要とされていますが、禁忌はありません.

酵素はまた、無機触媒の特徴でもある 3 つの主な基準に従います。 特に、それらは反応後も比較的変化しないままです。つまり、それらは再び放出され、新しい基質分子と反応することができます（ただし、酵素活性に対する環境条件の副作用は排除できません）. 酵素はごくわずかな濃度でその効果を発揮します (たとえば、子牛の胃の粘膜に含まれる酵素レニン 1 分子は、37°C​​ で 10 分間で約 10 6 分子のミルク カゼインゲンを凝固させます)。 酵素またはその他の触媒の有無は、平衡定数の値と自由エネルギー (ΔG) の変化の両方に影響しません。 触媒は、平衡点をシフトすることなく、システムが熱力学的平衡に近づく速度を増加させるだけです。 高い平衡定数と ΔG の負の値を持つ化学反応は発エルゴンと呼ばれます。 平衡定数が低く、それに応じて正の ΔG を持つ反応 (通常は自発的に進行しない) は、吸エルゴン反応と呼ばれます。 これらの反応を開始して完了するには、外部からのエネルギーの流入が必要です。 しかし、生体系では、発エルゴン過程は吸エルゴン反応と関連しており、後者を提供します。 必要数量エネルギー。

タンパク質である酵素は、無機触媒の特性とは異なる、このクラスの有機化合物に特徴的な多くの特性を持っています。

酵素の熱不安定性

化学反応の速度は温度に依存するため、酵素によって触媒される反応も温度の変化に敏感です。 スピード 化学反応温度が10℃上がると2倍になります。 しかし、酵素のタンパク質の性質により、温度の上昇に伴う酵素タンパク質の熱変性は、酵素の有効濃度を低下させ、その結果、反応速度が低下します。 したがって、約 45 ～ 50 °C までは、化学反応速度論で予測される反応速度の増加効果が優勢です。 45℃を超えると、酵素タンパク質の熱変性と反応速度の急激な低下がより重要になります (図 51)。

したがって、熱不安定性、または温度上昇に対する感受性は、酵素の特徴的な特性の 1 つであり、無機触媒とは明確に区別されます。 後者の存在下では、反応速度は温度の上昇とともに指数関数的に増加します (図 51 を参照)。

100°C では、ほとんどすべての酵素がその活性を失います (明らかに、100°C までの加熱に耐えることができる唯一の筋肉組織酵素であるミオキナーゼは例外です)。 温血動物のほとんどの酵素の活動に最適な温度は 37 ～ 40°C です。 低温（0℃以下）では、酵素は原則として破壊されません（変性しません）が、活性はほぼゼロになります。 いずれの場合も、それぞれの温度にさらす時間が重要です。 現在、ペプシン、トリプシン、および他の多くの酵素について、酵素の不活性化速度とタンパク質変性の程度との間に直接的な関係が存在することが証明されています。 また、酵素の熱不安定性は、基質の濃度、培地の pH、およびその他の要因によってある程度影響を受けることも指摘しています。

培地のpHに対する酵素活性の依存性

酵素は通常、水素イオン濃度の狭いゾーン内で最も活性が高く、動物組織では進化中に発生した培地の生理学的 pH 値 (pH 6.0 ～ 8.0) に対応します。 グラフにプロットすると、ベル型の曲線には、酵素が最大活性を示す特定のポイントがあります。 この点は、この酵素の作用のための培地の至適 pH と呼ばれます (図 52)。 酵素活性の水素イオン濃度への依存性を決定する場合、反応は培地のさまざまなpH値で、通常は最適温度で、十分に高い基質濃度の存在下で行われます。 表で。 図１７は、多くの酵素の最適ｐＨ限界を示している。

テーブルから。 図１７は、酵素作用の最適ｐＨが生理学的範囲内にあることを示している。 例外はペプシンで、その最適 pH は 2.0 です (pH 6.0 では不活性で不安定です)。 これは、ペプシンの機能によって説明されます。胃液には遊離塩酸が含まれているため、ほぼこの pH 値の環境が作られます。 一方、アルギナーゼの至適 pH は強アルカリ域 (約 10.0) にあります。 肝細胞にはそのような培地は存在しないため、インビボでアルギナーゼが機能するのは、培地の最適なpHゾーンではないようです。

現代の概念によれば、培地のpHの変化が酵素分子に及ぼす影響は、酸性および塩基性基（特に、ジカルボン酸アミノ酸のCOOH基、システインのSH基）のイオン化の状態または程度に影響を与えることにあります。 、ヒスチジン イミダゾール窒素、リジンの NH 2 基など）。 で さまざまな意味培地のpH、活性中心は、部分的にイオン化された形または非イオン化された形である可能性があり、タンパク質の三次構造に影響を与え、したがって活性酵素-基質複合体の形成に影響を与えます。 さらに、基質と補因子のイオン化状態も重要です。

酵素特異性

酵素は作用特異性が高い。 この特性において、それらは多くの場合、無機触媒とは大きく異なります。 したがって、細かく粉砕されたプラチナとパラジウムは、さまざまな構造の何万もの化合物の還元（水素分子の関与により）を触媒することができます。 酵素の高い特異性は、前述のように、基質と酵素の分子間のコンフォメーションおよび静電的相補性と、酵素の活性中心の独自の構造によるものであり、任意の「認識」、高い親和性および選択性を提供します。生きている細胞で同時に起こる何千もの他の化学反応からの一つの反応。

作用機序に応じて、酵素は相対的特異性またはグループ特異性と絶対特異性で区別されます。 したがって、一部の加水分解酵素の作用では、基質分子の化学結合のタイプが最も重要です。 たとえば、ペプシンは動物由来と植物由来のタンパク質を分解しますが、それらは化学構造とアミノ酸組成、および物理化学的特性の両方で互いに大きく異なる場合があります。 ただし、ペプシンは炭水化物や脂肪を分解しません。 これは、ペプシンの作用部位がペプチド - CO-NH 結合であるという事実によって説明されます。 脂肪のグリセロールと脂肪酸への加水分解を触媒するリパーゼの作用では、そのような部位はエステル結合です。 トリプシン、キモトリプシン、ペプチダーゼ、多糖類の α-グリコシド結合 (セルロースに見られる β-グリコシド結合ではない) を加水分解する酵素などは、同様のグループ特異性を持っています. 通常、これらの酵素は消化プロセスに関与しており、それらのグループ特異性はよりおそらくすべてに特定の生物学的意味があります。 一部の細胞内酵素も同様の相対的特異性を持っています。たとえば、ヘキソキナーゼは、ATP の存在下でほぼすべてのヘキソースのリン酸化を触媒しますが、同時に、細胞内で同じリン酸化を行う各ヘキソースに特異的な酵素があります。

作用の絶対的な特異性は、単一の基質のみの変換を触媒する酵素の能力です。 基質の構造に変化（修飾）があると、酵素の作用を受けにくくなります。 そのような酵素の例は、分解するアルギナーゼです。 生体内(体内で) アルギニン、尿素の分解を触媒するウレアーゼなど (単純なタンパク質の代謝を参照)。

化学物質の光学異性体 L 型および D 型または幾何 (シスおよびトランス) 異性体の存在による、いわゆる立体化学的特異性の存在の実験的証拠があります。 したがって、L-アミノ酸と D-アミノ酸のオキシダーゼが知られていますが、天然のタンパク質では L-アミノ酸のみが発見されています。 各タイプのオキシダーゼは、その特定の立体異性体 1 にのみ作用します。 (1 しかし、基質の立体配置の変化を触媒するラセマーゼという小さなグループの酵素があります。 したがって、細菌のアラニン-ラセマーゼは、L-アラニンと D-アラニンの両方を両方の異性体の光学的に不活性な混合物である DL-アラニン (ラセミ体) に可逆的に変換します。)

立体化学的特異性の良い例は、細菌のアスパラギン酸デカルボキシラーゼで、L-アスパラギン酸からの CO 2 の除去のみを触媒し、L-アラニンへの変換を行います。 立体特異性は、合成反応を触媒する酵素によって示されます。 したがって、すべての生物のアンモニアとα-ケトグルタレートから、天然タンパク質の一部であるグルタミン酸のL-異性体が合成されます. 二重結合の周りの原子群の配置が異なるシス異性体とトランス異性体の形で化合物が存在する場合、原則として、これらの幾何異性体の1つだけが酵素の作用の基質として機能します。

例えば、フマラーゼはフマル酸（トランス異性体）の変換のみを触媒し、マレイン酸（シス異性体）には作用しません。

したがって、酵素は、その作用の特異性により、細胞の微小空間および生物全体で可能な非常に多様な変換から特定の反応のみが高速で進行することを保証し、それによって代謝の強度を調節します。

酵素の活性を決定する要因

ここでは、酵素によって触媒される反応の速度を決定する要因について簡単に説明し、酵素の作用の活性化と阻害に関する問題について詳しく説明します。

知られているように、化学反応の速度は時間とともに減少しますが、酵素反応の時間経過曲線 (図 53 を参照) は、均一な化学反応の特徴である一般的な形を持っていません。 経時的な酵素反応速度の低下は、反応生成物による阻害、基質による酵素の飽和度の低下 (反応が進行するにつれて基質濃度が低下するため)、および部分的な不活化による可能性があります。培地の所定の温度およびpHにおける酵素。

さらに、逆反応の速度の値を考慮に入れる必要があります。これは、酵素反応の生成物の濃度が増加すると、より重要になる可能性があります。 これらの状況を考慮すると、組織および体液中の酵素反応の速度を研究する場合、初期反応速度は通常、酵素反応の速度が線形に近づく条件下で決定されます (飽和するのに十分に高い基質濃度を含む)。

基質および酵素濃度の影響
酵素反応の速度について

上記の資料から、酵素反応の速度を決定する最も重要な要因の 1 つは基質の濃度であるという重要な結論が導き出されます。 一定の酵素濃度では、反応速度は徐々に増加し、特定の最大値に達します (図 54)。基質の量がさらに増加し​​ても、反応速度に影響を与えなくなるか、場合によっては速度が低下することさえあります。 酵素反応速度と基質濃度の依存曲線からわかるように、低濃度の基質ではこれらの指標間に直接的な関係がありますが、高濃度では反応速度は基質に依存しなくなります。基質の濃度; これらの場合、基質が過剰であり、酵素が完全に飽和していると想定されます。 後者の場合の律速因子は、酵素の濃度です。

酵素反応の速度は、酵素の濃度に直接依存します。 図上。 図５５は、過剰の基質の存在下での反応速度と増加する量の酵素との間の関係を示す。 これらの値の間に線形関係があることがわかります。つまり、反応速度は存在する酵素の量に比例します。

最適な培地は pH 3 ～ 7 であり、Cr6 とイオンの比率に応じて調整されます。 ヘビーメタル排水中。 最適な条件下では、O0 から Cr3 への還元がほぼ同時に起こり、Cr が析出します。

最適な環境は pH 3 ～ 7 で、下水炉床の Cr6 と重金属イオウの比率によって調整されます。 最適な条件下では、Cr の Cr3 への還元と Cr の析出がほぼ同時に起こります。

最適な培地の pH は 3 ～ 7 であり、Cr の比率に応じて調整されます。 最適な条件下では、Cr6 から Cr3 への還元と Cr の析出がほぼ同時に起こります。

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人にとって最適な環境の作成は、多くの要因に依存します。人がいる空間の幾何学的寸法、この空間の空気環境の状態 (温度、湿度、純度、空気速度) および照明、聴覚および視覚の状態、視認性。 たとえば、人が働く部屋の温度が特定の機能プロセスに最適な温度より高いか低い場合、労働生産性が低下することが知られています。 さまざまな目的の部屋に最適な温度は、関連する設計基準によって確立されています。

したがって、ヨウ素定量に最適な媒体は中性でわずかに酸性です。

そんな海の動植物にとって最適な環境が海水です。 陸上動物の血液の塩分組成は、海水の組成に非常に近いです。 血液は体の内部環境です。 体の臓器、組織、細胞は、血液、リンパ液、組織液に絶えず浸かっているこの内部液体媒体に浸されているかのように生きています。 生命は原始の海で、水から生まれました。 この海で、彼女は進化の最初の段階を通過しました。 海は生命のゆりかごです。

最適な培地と通気により、糸状菌と酵母細胞のバイオマスは乾燥重量ベースで 2 ～ 5% になり、その約 50% はタンパク質によって占められます。

したがって、環境のpHに関連して、魚の消化酵素はほとんどの場合、最適な条件下では機能しません. 消化管の働きにおけるこの「欠陥」は、魚の消化が、胃腸管の蠕動運動による食物と消化管の酵素の絶え間ない混合によって進行するという事実によって補われます。 胃腸管の動きは、胃腸管に沿った食物の絶え間ない動きだけでなく、酵素を基質（食物）と混合し、基質を粉砕し、酵素でよりよく浸すためにも重要です.[ ...]

Fonck は実験的に、攪拌を行わない暗い試験管と比較して、一定の攪拌で試験管内で消化を行うと、フィブリンがパッククレアティック ジュースによって約 2 倍速く消化されることを示しました。[ ...]

消化の過程で、消化管への酵素の新しい部分の絶え間ない放出があり、それはもちろん後者の消化能力を高めます.[ ...]

生体内製品 化学的相互作用: 酵素と基質が反応圏から除去されるため、基質に対する酵素の効果がより完全になる条件が作成されます。つまり、最初の反応物に対する化学反応生成物の逆阻害効果はありません。[ ... ]

各酵素には独自の活性化因子があり、その存在下で酵素が活性化されます。 ペプシンには塩酸があり、トリプシンにはエンテロキナーゼと胆汁があり、リパーゼには塩化物とマグネシウムと胆汁があります。[ ...]

トリプシンは通常、弱アルカリ性環境でタンパク質を消化しますが、酸性環境では消化しません. しかし、胆汁が大量に加えられると、わずかに酸性の環境でもフィブリンを消化することができます.[ ...]

ご覧のとおり、体内の酵素の活性化を行うことができます 違う方法、および消化の最終結果であるその完全性は、酵素自体だけでなく、酵素が作用する環境、消化管に放出される活性化剤、さらに消化器の蠕動運動にも依存します。 [ .. .]

したがって、食物の消化の強さは、その品質だけでなく、酵素自体にも依存します。 酵素の濃度が十分に高く、特定の基質に作用すると仮定すると、食物の消化を成功させるには、依然として好ましい環境が必要です.「環境が酵素の作用にとって好ましくない場合、酵素は.まったく作用しないか、基質に弱い影響を与えます。