IN multienzimski kompleks nekoliko enzima

(na primjer, E1, E2, E3) su međusobno čvrsto povezani u jedan kompleks i provode niz uzastopnih reakcija u kojima se proizvod reakcije direktno prenosi na sljedeći enzim i predstavlja samo njegov supstrat. Zahvaljujući takvim kompleksima, brzina transformacije molekula je značajno ubrzana.

Na primjer, piruvat dehidrogenaza složen, pre-

rotirajući piruvat u acetil-S-CoA, α -ketoglutarat dehid- kompleks rogenaze koji pretvara α-ketoglutarat u suk-

cinyl-S-CoA, kompleks pod nazivom " sintaza masnih kiselina(ili palmitat sintaza), koja sintetiše palmitinsku kiselinu.

PRINCIPI KVANTITATIVNE AKTIVNOSTI ENZIMA

1. Aktivnost enzima se izražava kao brzina akumulacije proizvoda ili brzina gubitka supstrata u smislu količine materijala koji sadrži enzim.

U praksi obično koriste:

o jedinice količine supstance - mol (i njeni derivati ​​mmol, µmol), gram (kg, mg),

o vremenske jedinice - minuta, sat, sekunda,

o jedinice mase ili zapremine - gram (kg, mg), litar (ml).

Aktivno se koriste i drugi derivati ​​- katal (mol/s), međunarodna jedinica aktivnost (IU, jedinica) odgovara µmol/min.

Tako se aktivnost enzima može izraziti, na primjer, u mmol/s×l, g/h×l, IU/l, cat/ml, itd. Na primjer, poznato je da 1 g pepsina razgrađuje 50 kg bjelanjka u jednom satu - tako će njegova aktivnost biti 50 kg/h na 1 g enzima. Ako količina pljuvačke u 1,6 g razgradi 175 kg škroba na sat - aktivnost amilaze sline će biti 109,4 kg škroba na sat na 1 g pljuvačke.

2. Stvorite standardne uslove tako da možete uporediti dobijene rezultate

V različite laboratorije - optimalni pH, i fiksna temperatura, na primjer, 25°C ili 37°C, posmatrajući vrijeme inkubacije supstrata sa enzimom.

3. Višak supstrata tako da svi molekuli enzima prisutni u otopini rade.

SVOJSTVA ENZIMA

1. Temperaturna zavisnost brzine reakcije- opisuje krik u obliku zvona-

urlati maksimalnom brzinom na optimalnoj temperaturi za dati enzim.

Zakon o povećanju brzine reakcije za 2-4 puta sa porastom temperature za 10°C važi i za enzimske reakcije, ali samo u opsegu do 55-60°C, tj. u vrijednostima prije denaturacije proteina. Uz to, kao izuzetak, postoje enzimi nekih mikroorganizama koji postoje u vodi toplih izvora i gejzira.

At Njuška sijamskih mačaka, vrhovi ušiju, rep, šape su crne. U ovim područjima temperatura je samo 0,5 °C niža nego u centralnim dijelovima tijela. Ali to omogućava enzimu koji formira pigment

folikula dlake. Pri najmanjem porastu temperature enzim se inaktivira.

Kod zeca, kada temperatura okoline padne, enzim kože koji stvara pigment se inaktivira, a zec dobija bijelu dlaku.

Antivirusni protein interferon počinje da se sintetiše u ćelijama tek kada telesna temperatura dostigne 38°C.

Sa smanjenjem temperature, aktivnost enzima se smanjuje, ali ne nestaje u potpunosti. Ilustracija je hibernacija nekih životinja (zemlja, ježeva), čija tjelesna temperatura pada na 3-5°C.

Ovo svojstvo enzima koristi se iu hirurškoj praksi prilikom operacija na grudnoj šupljini, kada se pacijent hladi na 22°C.

2. Ovisnost brzine reakcije o pH– opisano je zvonastom krivom sa maksimalnom brzinom pri optimalnoj pH vrijednosti za dati enzim.

Za svaki enzim postoji određeni uski raspon pH sredine, koji je optimalan za ispoljavanje njegove najveće aktivnosti. Na primjer, optimalne pH vrijednosti za pepsin su 1,5-2,5, tripsin 8,0-8,5, pljuvačna amilaza 7,2, arginaza 9,7, kisela fosfataza 4,5-5,0, sukcinat dehidrogenaza 9,0.

3. Ovisnost brzine reakcije o koncentraciji supstrata

Kako koncentracija supstrata raste, brzina reakcije prvo raste

prema povezivanju novih molekula enzima u reakciju, tada se opaža efekat zasićenja kada svi molekuli enzima interaguju sa molekulima supstrata. Daljnjim povećanjem koncentracije supstrata između njegovih molekula, dolazi do konkurencije za aktivni centar enzima i brzina reakcije se smanjuje.

4. Ovisnost o koncentraciji enzima

Sa povećanjem broja molekula enzima, brzina reakcije se kontinuirano povećava i direktno je proporcionalna količini enzima, jer više molekula enzima proizvodi više molekula proizvoda.

Nastavak

Šta treba da znamo o enzimima

1. Naše tijelo ne proizvodi enzime hrane. Dobijamo ih samo kada jedemo sirovu hranu ili kada uzimamo enzime u obliku dodataka prehrani. Naše tijelo proizvodi probavne enzime u pankreasu, ali oni ne rade u želucu. Djeluju samo u duodenumu, pod uvjetom da se tamo održava blago alkalna reakcija. Stoga, ako imate kiselinsko-bazni disbalans, enzimi pankreasa neće raditi.

2. Smatra se da hlorovodonična kiselina želudačnog soka razgrađuje proteine. Ovo je pogrešno. Hlorovodonična kiselina ne razgrađuje proteine, ona samo pretvara enzim pepsinogen u njegov aktivni oblik, nazvan pepsin, enzim za razbijanje proteina koji počinje u želucu.

3. Enzimi u ishrani rade u želucu, a enzimi pankreasa rade u dvanaestopalačnom crevu. Enzimi u ishrani se razlikuju od ostalih biljnih enzima po tome što djeluju u širokom rasponu, odnosno ostaju aktivni i u želucu i u duodenumu. Ali pankreatin, enzim pankreasa, radi u uskom alkalnom okruženju pH (7,8-8,3) i uništava se u kiseloj sredini želuca.

4. Obično, ako je kiselost smanjena, liječnici pacijentu daju hlorovodoničnu kiselinu kako bi se povećala kiselost sredine i poboljšala probava proteina. Da li je tačno? Ne, nije. Ovo "zakiseljavanje" prvenstveno mijenja pH krvi. Pufer sistem za neutralizaciju kiseline sa alkalijama radi. Hlorovodonična kiselina uskraćuje aktivnost enzima pankreasa, ometajući probavu. Optimalni rezultati se mogu postići enzimima hrane, a ne dodacima kiseline ili hlorovodonične kiseline. Osim toga, ovo neselektivno gutanje opterećuje bubrege, koji trebaju izlučivati ​​višak kiselina.

Stoga, kada analiza urina otkrije njegovu kiselu reakciju, potrebno je utvrditi da li je ova reakcija povezana sa unosom suplemenata koji sadrži hlorovodoničnu kiselinu, ili zloupotrebom kiselih namirnica (meso, proteinska pića, šećer, masti), ili (avaj !) Već razvija dijabetes.

5. Ako je kiselost previsoka, obično se preporučuju dodaci ishrani u obliku kalcijumovih soli. Istovremeno, smatraju da će to istovremeno spriječiti razvoj takve bolesti kao što je omekšavanje kostiju (osteoporoza). Ali to nikako nije tako! Kalcijumove soli imaju suprotan efekat od hlorovodonične kiseline. Već je dokazano da bi bilo ispravnije učiniti suprotno - ni u kom slučaju ne smijete piti ovaj kalcij. U pozadini alkalne reakcije, anorganski kalcij će se pretvoriti samo u sol oksalne kiseline i doprinijeti razvoju artritisa i drugih bolesti kostiju i zglobova, kao i nastanku katarakte. Istovremeno, proces probave se lako može ispraviti jedenjem više sirove hrane, koja sadrži sve enzime hrane.

6. Pogrešno smatraju da je nemoguće utvrditi nedostatak enzima u organizmu. U međuvremenu, nedostatak enzima u organizmu se manifestuje određenim simptomima enzimskog gladovanja: groznica, groznica; povećanje pankreasa (najčešće kod pacijenata koji jedu prekuhanu hranu, gdje su svi enzimi umrli); povećanje broja bijelih krvnih zrnaca nakon konzumiranja kuhane, konzervirane hrane, za razliku od sirove hrane bogate enzimima, koja nikada ne daje tako negativan učinak; pojava u urinu proizvoda koji ukazuje na to da nije sve u redu u crijevima kao rezultat loše probave proteina zbog nedostatka potrebnih enzima.

Enzimi koje dobijamo sa sirovom hranom važni su ne samo za probavu, već i za održavanje zdravlja i prevenciju bolesti. Ako jedemo svježe sirove namirnice na prazan želudac, one ulaze u krvotok i obavljaju sljedeći posao: uništavaju proteinske strukture virusa i bakterija, kao i sve druge štetne tvari koje se pojavljuju tijekom upale. Zbog toga su enzimi (posebno svježi sokovi bogati enzimima) vrlo djelotvorni: kod upalnih procesa, poput prehlade, kontroliraju otok, crvenilo, vrućinu, akutni bol.

Enzimi koji probavljaju proteine ​​imaju značajan terapeutski efekat kod bolesti očiju, ušiju i bubrega. To je prva linija odbrane imunog sistema.

Amilaza je enzim koji razgrađuje ugljikohidrate. Ali također eliminira gnoj, koji se, kao što znate, sastoji od mrtvih bijelih krvnih zrnaca. Na primjer, kod apscesa zuba, desni, kada antibiotici ne pomažu dobro, može doći do poboljšanja ako se uzmu odgovarajuće doze amilaze koja se bori protiv gnoja: apsces nestaje za kratko vrijeme.

Amilaza i lipaza također pomažu u liječenju kožnih oboljenja: urtikarija, psorijaza i kontaktni dermatitis; očistiti pluća i bronhije od sluzi; kombinacija enzima se danas koristi u liječenju astme za otklanjanje napadaja. Međutim, učinak u svim slučajevima ovisi o adekvatnoj količini upotrijebljenih enzima.

Enzim lipaza razgrađuje masti, uključujući masti u hrani i floru, koja se sastoji od ćelija okruženih masnom membranom, također uništava masnu membranu nekih virusa, povećava propusnost stanica: virus postaje dostupan i probavlja enzimima hrane.

Da li je bolje jesti hranu bogatu lipazom ili istu lipazu uzimati u obliku dodataka prehrani? Naravno, bolje je jesti hranu bogatu enzimima nego konzumirati farmaceutski pripremljene enzime.

Samo trebate znati njihove izvore:
1. Žitarice, povrće i voće, orašasti plodovi uzgojeni u prirodnim organskim uvjetima, a ne na vještačkom tlu, pa čak i uz obilje raznih hemijskih dodataka - to su glavni dobavljači enzima. Salate od sirovog povrća treba jesti svakodnevno domaća kuhinja, svježi sok od povrća i voća. Možete, naravno, jesti povrće kuhano na pari, ali bi već trebalo da bude 3 puta manje od sirovog.
2. Moderna nauka još nije naučila kako sintetički proizvesti kompletne enzime. Dakle, samo sirova hrana čuva enzime, jer su ti izvori veoma osjetljivi na temperaturu u živom životu. Konzumiranje sirove hrane pomaže u održavanju zaliha vlastitih enzima, što je važno za njihovu mobilizaciju od strane tijela u svakom trenutku.

Koje biljke su bogate enzimima?

Posebno bogati enzimima: klice sjemena i zrna, njihovi izdanci; ren, beli luk, avokado, kivi, papaja, ananas, banana, mango, soja sos. Kuvanje je naučeno prije više od hiljadu godina. To je prirodni proizvod fermentacije soje sa morskom soli, koristi se kao dodatak supi, žitaricama, povrću. Takve žitarice kao što su biserni ječam i povrće - brokula, bijeli kupus, prokulice, karfiol, pšenična trava koja sadrži hlorofil i većina zelenog povrća sadrže prirodni, prirodni oblik enzima neophodan za normalno funkcionisanje organizma. Ali ako nemate nikakvu priliku da jedete sirovu hranu barem u ograničena količina, zatim pijte sokove od povrća, samo 5 vrsta odjednom (u jednoj čaši), enzime možete uzimati 1-3 puta dnevno uz obroke u vidu dijetetskih suplemenata. Enzimi hrane pomažu u uštedi energije našim organima, mišićima, tkivima. Oni pretvaraju prehrambeni fosfor u koštano tkivo; ukloniti otrovne tvari iz crijeva, jetre, bubrega, pluća, kože; koncentrirati željezo u krvi; štite krv od neželjenih proizvoda, pretvarajući ih u tvari koje se lako izlučuju iz tijela.

Probavni enzimi:

• amilaza - počinje razgrađivati ​​ugljikohidrate već u usnoj šupljini, oslobađajući se zajedno sa pljuvačkom;
• proteaza želučanog soka, varenje proteina;
• lipaza, koja razgrađuje masti.

Sva tri ova enzima nalaze se u soku pankreasa koji ulazi u crijeva. Zdravo tijelo također proizvodi enzime i katalazu koji pomažu u uklanjanju slobodnih radikala koji se povećavaju s godinama. Za proizvodnju ovih enzima tijelu su potrebni minerali kao što su cink i mangan.

• pankreatin - enzim pankreasa koji djeluje u alkalnom okruženju tankog crijeva;
• enzimi tripsin i kimotripsin - uključeni su u razgradnju proteina;
• Aspergillus enzimi – gljivičnog porijekla – ulazeći u krvotok, mogu imati blagotvoran terapeutski učinak, cijepajući fibrin, pomažući u resorpciji krvnih ugrušaka. Aspergillus enzimi, zajedno sa životinjskim enzimima tripsinom i kimotripsinom, pokazali su se efikasnim u liječenju raka.

Loša probava, smanjena apsorpcija, slaba gušterača, masna stolica, bolest crijeva, intolerancija na laktozu mlijeka, vaskularna tromboza - sve to zahtijeva unos enzima aspergilusa zajedno sa enzimima tripsinom i kimotripsinom.

Prilikom mršavljenja potrebno je isključiti iz hrane namirnice koje sadrže purinske tvari, jer ih kiseli želudačni sok u većini slučajeva uništava: posebno lipazu. To dovodi do lošeg varenja masti.

Pankreatitis - posljedica veliki broj purina, koji može oštetiti bubrege.

Uporedno djelovanje enzima ukazuje na visoku aktivnost svih grupa enzima hrane koji djeluju i u kiseloj i u alkalnoj sredini. Zato je sirovo povrće, bogato enzimima hrane, toliko efikasno i potrebno, koje, inače, nikada nema kontraindikacije.

Enzimi također podliježu trima glavnim kriterijima, koji su također karakteristični za neorganske katalizatore. Konkretno, oni ostaju relativno nepromijenjeni nakon reakcije, tj. ponovo se oslobađaju i mogu reagirati s novim molekulima supstrata (iako se ne mogu isključiti nuspojave uvjeta okoline na aktivnost enzima). Enzimi ispoljavaju svoje dejstvo u zanemarljivim koncentracijama (npr. jedan molekul enzima renina koji se nalazi u sluznici želuca teleta za 10 minuta na 37°C podgruša oko 10 6 molekula mlečnog kazeinogena). Prisustvo ili odsustvo enzima ili bilo kojeg drugog katalizatora ne utječe ni na vrijednost konstante ravnoteže ni na promjenu slobodne energije (ΔG). Katalizatori samo povećavaju brzinu kojom se sistem približava termodinamičkoj ravnoteži bez pomjeranja tačke ravnoteže. Hemijske reakcije s visokom konstantom ravnoteže i negativnom vrijednošću ΔG nazivaju se eksergonijskim. Reakcije sa niskom konstantom ravnoteže i odgovarajućim pozitivnim ΔG (obično se ne odvijaju spontano) nazivaju se endergonskim. Za početak i završetak ovih reakcija neophodan je priliv energije izvana. Međutim, u živim sistemima, eksergonski procesi su povezani sa endergonskim reakcijama, obezbeđujući potonje potrebnu količinu energije.

Enzimi, kao proteini, imaju niz svojstava karakterističnih za ovu klasu organskih jedinjenja, koja se razlikuju od neorganskih katalizatora.

Termolabilnost enzima

Budući da brzina kemijskih reakcija ovisi o temperaturi, reakcije koje kataliziraju enzimi također su osjetljive na promjene temperature. Brzina hemijska reakcija povećava se za 2 puta s porastom temperature za 10°C. Međutim, zbog proteinske prirode enzima, termička denaturacija proteina enzima sa povećanjem temperature će smanjiti efektivnu koncentraciju enzima, sa posljedičnim smanjenjem brzine reakcije. Dakle, do oko 45-50°C, prevladava efekat povećanja brzine reakcije, predviđen teorijom hemijske kinetike. Iznad 45°C, termička denaturacija proteina enzima i brz pad brzine reakcije postaju važniji (slika 51).

Dakle, termolabilnost, odnosno osjetljivost na povećanje temperature, jedno je od karakterističnih svojstava enzima, što ih oštro razlikuje od neorganskih katalizatora. U prisustvu potonjeg, brzina reakcije raste eksponencijalno sa povećanjem temperature (vidi sliku 51).

Na 100°C skoro svi enzimi gube svoju aktivnost (izuzetak je očigledno samo jedan enzim mišićnog tkiva, miokinaza, koja može da izdrži zagrijavanje do 100°C). Optimalna temperatura za djelovanje većine enzima kod toplokrvnih životinja je 37-40°C. Na niskim temperaturama (0°C ili niže) enzimi se po pravilu ne uništavaju (ne denaturiraju), iako njihova aktivnost pada gotovo na nulu. U svim slučajevima, vrijeme izlaganja dotičnoj temperaturi je bitno. Trenutno je za pepsin, tripsin i niz drugih enzima dokazano postojanje direktne veze između brzine inaktivacije enzima i stepena denaturacije proteina. Također ističemo da na termolabilnost enzima u određenoj mjeri utiču koncentracija supstrata, pH sredine i drugi faktori.

Ovisnost aktivnosti enzima o pH podloge

Enzimi su obično najaktivniji unutar uske zone koncentracije vodikovih jona, koja za životinjska tkiva odgovara fiziološkim pH vrijednostima sredine razvijene tokom evolucije (pH 6,0-8,0). Kada se grafički nacrta, kriva u obliku zvona ima specifičnu tačku u kojoj enzim pokazuje maksimalnu aktivnost; ova tačka se naziva optimalnim pH medijuma za delovanje ovog enzima (slika 52). Prilikom određivanja ovisnosti aktivnosti enzima o koncentraciji vodikovih iona, reakcija se provodi pri različitim pH vrijednostima medija, obično na optimalnoj temperaturi i u prisustvu dovoljno visokih koncentracija supstrata. U tabeli. 17 prikazuje optimalne pH granice za brojne enzime.

Iz tabele. 17 pokazuje da pH-optimum djelovanja enzima leži u fiziološkom rasponu. Izuzetak je pepsin, čiji je pH optimum 2,0 (pri pH 6,0 je neaktivan i nestabilan). Ovo se objašnjava funkcijom pepsina, jer želudačni sok sadrži slobodnu hlorovodoničnu kiselinu, koja stvara okruženje približno ove pH vrednosti. S druge strane, pH optimum arginaze leži u jako alkalnoj zoni (oko 10,0); ne postoji takva podloga u ćelijama jetre, stoga in vivo arginaza funkcioniše, očigledno, ne u svojoj optimalnoj pH zoni medijuma.

Prema savremenim shvatanjima, efekat promene pH sredine na molekulu enzima sastoji se u uticaju na stanje ili stepen jonizacije kiselih i baznih grupa (posebno COOH grupe dikarboksilnih amino kiselina, SH grupe cisteina , histidin imidazolni dušik, NH 2 grupa lizina, itd.). At različita značenja pH sredine, aktivni centar može biti u delimično jonizovanom ili nejonizovanom obliku, što utiče na tercijarnu strukturu proteina i, shodno tome, na formiranje aktivnog kompleksa enzim-supstrat. Osim toga, važno je stanje jonizacije supstrata i kofaktora.

Specifičnost enzima

Enzimi imaju visoku specifičnost djelovanja. Po ovom svojstvu često se značajno razlikuju od neorganskih katalizatora. Dakle, fino mljevena platina i paladij mogu katalizirati redukciju (uz sudjelovanje molekularnog vodonika) desetina hiljada kemijskih spojeva različitih struktura. Visoka specifičnost enzima je posljedica, kao što je već spomenuto, konformacijske i elektrostatičke komplementarnosti između molekula supstrata i enzima i jedinstvene strukture aktivnog centra enzima, koja osigurava "prepoznavanje", visok afinitet i selektivnost bilo kojeg jedna reakcija od hiljada drugih hemijskih reakcija koje se odvijaju istovremeno u živim ćelijama.

U zavisnosti od mehanizma delovanja, enzimi se razlikuju sa relativnom ili grupnom specifičnošću i sa apsolutnom specifičnošću. Dakle, za djelovanje nekih hidrolitičkih enzima od najveće je važnosti vrsta kemijske veze u molekulu supstrata. Na primjer, pepsin razgrađuje proteine ​​životinjskog i biljnog porijekla, iako se mogu značajno razlikovati jedni od drugih kako po hemijskoj strukturi i sastavu aminokiselina, tako i po fizičko-hemijskim svojstvima. Međutim, pepsin ne razgrađuje ugljikohidrate ili masti. To se objašnjava činjenicom da je mjesto djelovanja pepsina peptidna - CO-NH-veza. Za djelovanje lipaze, koja katalizira hidrolizu masti u glicerol i masne kiseline, takvo mjesto je esterska veza. Sličnu grupnu specifičnost imaju tripsin, kimotripsin, peptidaze, enzimi koji hidroliziraju α-glikozidne veze (ali ne i β-glikozidne veze koje se nalaze u celulozi) u polisaharidima itd. Obično su ovi enzimi uključeni u proces probave, a njihova grupna specifičnost je veća. vjerovatno sve ima određeno biološko značenje. Neki intracelularni enzimi također imaju sličnu relativnu specifičnost, na primjer, heksokinaza, koja katalizira fosforilaciju gotovo svih heksoza u prisustvu ATP-a, iako u isto vrijeme postoje enzimi specifični za svaku heksozu koji vrše istu fosforilaciju u stanicama.

Apsolutna specifičnost djelovanja je sposobnost enzima da katalizira konverziju samo jednog supstrata. Bilo kakve promjene (modifikacije) u strukturi supstrata čine ga nedostupnim za djelovanje enzima. Primjer takvih enzima je arginaza, koja se razgrađuje vivo(u tijelu) arginin, ureaza, koja katalizuje razgradnju uree, itd. (vidi Metabolizam jednostavnih proteina).

Postoje eksperimentalni dokazi o postojanju takozvane stereohemijske specifičnosti zbog postojanja optički izomernih L- i D-forma ili geometrijskih (cis- i trans-) izomera hemikalija. Dakle, poznate su oksidaze L- i D-aminokiselina, iako su u prirodnim proteinima pronađene samo L-amino kiseline. Svaka vrsta oksidaze djeluje samo na svoj specifični stereoizomer 1. (1 Postoji, međutim, mala grupa enzima - racemaza, koji kataliziraju promjenu sterične konfiguracije supstrata. Dakle, bakterijska alanin-racemaza reverzibilno pretvara i L- i D-alanin u optički neaktivnu mješavinu oba izomera: DL-alanin (racemat).)

Dobar primjer stereohemijske specifičnosti je bakterijska aspartat dekarboksilaza, koja katalizira uklanjanje CO 2 samo iz L-asparaginske kiseline sa njegovom transformacijom u L-alanin. Stereospecifičnost pokazuju enzimi koji katalizuju i sintetičke reakcije. Dakle, iz amonijaka i α-ketoglutarata u svim živim organizmima sintetizira se L-izomer glutaminske kiseline, koji je dio prirodnih proteina. Ako bilo koje jedinjenje postoji u obliku cis- i trans-izomera s različitim rasporedom grupa atoma oko dvostruke veze, tada, po pravilu, samo jedan od ovih geometrijskih izomera može poslužiti kao supstrat za djelovanje enzima.

Na primjer, fumaraza samo katalizira konverziju fumarne kiseline (trans izomer), ali ne djeluje na maleinsku kiselinu (cis izomer).

Dakle, zbog specifičnosti svog djelovanja, enzimi osiguravaju da se samo određene reakcije odvijaju velikom brzinom od ogromnog niza mogućih transformacija u mikroprostoru stanica i u cijelom organizmu, čime se regulira intenzitet metabolizma.

Faktori koji određuju aktivnost enzima

Ovdje će se ukratko razmotriti faktori koji određuju brzinu reakcija koje kataliziraju enzimi, a detaljnije će biti razmotrena pitanja o aktivaciji i inhibiciji djelovanja enzima.

Kao što je poznato, brzina svake hemijske reakcije opada s vremenom, međutim, kriva vremenskog toka enzimskih reakcija (vidi sliku 53) nema opšti oblik koji je karakterističan za homogene hemijske reakcije. Smanjenje brzine enzimskih reakcija tijekom vremena može biti posljedica inhibicije produkta reakcije, smanjenja stupnja zasićenosti enzima supstratom (pošto koncentracija supstrata opada kako reakcija napreduje) i djelomične inaktivacije enzim na datoj temperaturi i pH sredine.

Osim toga, treba uzeti u obzir vrijednost brzine reverzne reakcije, koja se može pokazati značajnijom s povećanjem koncentracije produkata enzimske reakcije. S obzirom na ove okolnosti, kada se proučava brzina enzimskih reakcija u tkivima i biološkim tekućinama, početna brzina reakcije se obično određuje u uvjetima kada se brzina enzimske reakcije približava linearnoj (uključujući pri koncentraciji supstrata dovoljno visokoj da se zasiti).

EFEKAT KONCENTRACIJE SUPSTRATA I ENZIMA
O BRZINI ENZIMSKE REAKCIJE

Iz navedenog materijala slijedi važan zaključak da je jedan od najznačajnijih faktora koji određuju brzinu enzimske reakcije koncentracija supstrata. Pri konstantnoj koncentraciji enzima, brzina reakcije se postepeno povećava, dostižući određeni maksimum (slika 54), kada daljnje povećanje količine supstrata više ne utječe na brzinu reakcije ili je u nekim slučajevima čak i usporava. Kao što se može vidjeti iz krivulje ovisnosti između brzine enzimske reakcije i koncentracije supstrata, pri niskim koncentracijama supstrata postoji direktna veza između ovih pokazatelja, međutim, pri visokim koncentracijama, brzina reakcije postaje neovisna o koncentracija supstrata; u ovim slučajevima se pretpostavlja da je supstrat u višku, a enzim potpuno zasićen. Faktor koji ograničava brzinu u potonjem slučaju je koncentracija enzima.

Brzina bilo koje enzimske reakcije direktno ovisi o koncentraciji enzima. Na sl. 55 pokazuje odnos između brzine reakcije i povećanja količine enzima u prisustvu viška supstrata. Može se vidjeti da postoji linearna veza između ovih vrijednosti, tj. brzina reakcije je proporcionalna količini prisutnog enzima.

Optimalni medij ima pH 3 - 7 i prilagođava se u zavisnosti od odnosa Cr6 i jona teški metali u otpadnim vodama. U optimalnim uslovima dolazi do skoro istovremene redukcije O0 u Cr3 da bi se taložio Cr.

Optimalno okruženje ima pH od 3 - 7 i prilagođava se u zavisnosti od odnosa Cr6 i teških metala ioi u kanalizacionom ognjištu. U optimalnim uslovima dolazi do skoro istovremene redukcije Cr u Cr3 i taloženja Cr.

Optimalni medij ima pH od 3 - 7 i prilagođava se ovisno o omjeru Cr. U optimalnim uslovima dolazi do skoro istovremene redukcije Cr6 u Cr3 i taloženja Cr.

Optimalne sredine za razvoj enterokoka treba da imaju, s jedne strane, maksimalna nutritivna svojstva, as druge strane jake inhibitore, koji, nažalost, često nisu ravnodušni prema enterokoku. Ove okolnosti otežavaju stvaranje brzog i jednostavne metode indikacije ovih mikroorganizama.

Optimalno okruženje za hostovanje ovakvog informacionog sistema je Internet. Koristeći programske jezike HTML, JavaScript, Taua, relativno je lako kreirati hijerarhijski model multimedijalnih podataka, uspostavljajući hipertekstualne veze ako je potrebno i omogućavajući pogodan pristup svim ili dijelom dostupnih informacija za širok krug korisnika. Tako su, inače, brojni serveri Agencije za zaštitu životne sredine (EPA - The United States Environmental Protection Agency, http: / / www.

Optimalni medij za silikonizaciju bila je talina koja sadrži 72% (masenih) ekvimolarne smjese KCl-NaCl, po 14% Na2SiF6 i NaF i 10% (masenih) Si od mase taline. Zbog relativno niskih temperatura procesa i stepena zasićenja, metoda beskonačne silikonizacije može se preporučiti za obradu tankozidnih proizvoda složenog oblika.

Optimalno okruženje za hostovanje ovakvog informacionog sistema je Internet. Gauas je relativno lako kreirati hijerarhijski model multimedijalnih podataka uspostavljanjem hipertekstualnih veza ako je potrebno i pružanjem pogodnog pristupa svim ili dijelom dostupnih informacija za širok krug korisnika. Tako su, inače, brojni serveri Agencije za zaštitu životne sredine (EPA - The United States Environmental Protection Agency, http: / / www.

Stvaranje optimalnog okruženja za čoveka zavisi od mnogo faktora: od geometrijskih dimenzija prostora u kome se nalazi, od stanja vazdušnog okruženja ovog prostora (temperatura, vlažnost, stepen čistoće, brzina vazduha) i osvetljenost, uslovi slušne i vizuelne percepcije, vidljivost. Poznato je, na primjer, ako je temperatura u prostoriji u kojoj osoba radi iznad ili ispod optimalne za određeni funkcionalni proces, onda produktivnost rada opada. Optimalne temperature za prostorije različite namjene utvrđene su odgovarajućim standardima projektovanja.

Stoga su optimalni mediji za jodimetrijska određivanja neutralni i blago kiseli.

Tako optimalno okruženje za morske životinje i biljke je morska voda. Sastav soli krvi kopnenih životinja vrlo je blizak sastavu morske vode. Krv je unutrašnja sredina tijela. Organi, tkiva i ćelije tela žive, takoreći, uronjeni u ovaj unutrašnji tečni medij, neprekidno okupani krvlju, limfom i sokovima tkiva. Život je nastao u vodi, u iskonskom okeanu. U ovom okeanu prošla je prve faze evolucije. Okean je kolevka života.

Uz optimalnu podlogu i aeraciju, biomasa filamentoznih gljivica i ćelija kvasca može biti 2-5% na suvu težinu, a oko 50% otpada na proteine.

Stoga, u odnosu na pH okoline, probavni enzimi ribe ne rade, uglavnom, u optimalnim uslovima. Ova "mana" u radu probavnog trakta nadoknađena je činjenicom da se probava u ribama odvija uz stalno miješanje hrane i enzima gastrointestinalnog trakta zbog peristaltike potonjeg. Pokreti gastrointestinalnog trakta važni su ne samo za stalno kretanje hrane duž trakta, već i za miješanje enzima sa supstratom (hranom), za drobljenje supstrata i bolje ga natapanje enzimom.[...]

Fonck je eksperimentalno pokazao da se fibrin probavlja od pak-creatic soka oko 2 puta brže ako se probava u epruvetama vrši uz stalno miješanje u odnosu na tamne epruvete u kojima se miješanje ne vrši.[...]

U procesu probave dolazi do stalnog oslobađanja novih: dijelova enzima u probavni trakt, što, naravno, pojačava probavni kapacitet potonjeg.[...]

In vivo proizvodi hemijska interakcija: enzim i supstrat se uklanjaju iz reakcione sfere i tako se stvaraju uslovi za potpunije dejstvo enzima na supstrat, odnosno nema obrnutog inhibitornog dejstva produkta hemijske reakcije na početne reaktante.[ ... ]

Svaki enzim ima svoj specifični aktivator u čijoj prisutnosti enzim postaje aktivan. Pepsin ima hlorovodoničnu kiselinu, tripsin ima enterokinazu i žuč, a lipaza ima hlorid, magnezijum i žuč.

Tripsin obično vari proteine ​​u slabo alkalnoj sredini, ali se ne vari u kiseloj. Ali takođe može probaviti fibrin u blago kiseloj sredini, ako se žuč doda u značajnoj količini.[ ...]

Kao što se može vidjeti, aktivacija enzima u tijelu može se izvršiti Različiti putevi, a krajnji rezultat probave, njegova potpunost ne zavisi samo od samog enzima, već i od sredine u kojoj djeluje, od onih aktivatora koji se oslobađaju u probavni trakt i, štoviše, još uvijek ovise o peristaltici probavnog sustava. trakt.[ .. .]

Dakle, intenzitet probave hrane ne zavisi samo od njenog kvaliteta, već i od samog enzima. Pretpostavimo da je koncentracija enzima dovoljno visoka i da djeluje na određeni supstrat, tada je još uvijek potrebno povoljno okruženje za uspješnu probavu hrane. „Ako je okolina nepovoljna za djelovanje enzima, onda enzim možda neće djeluju uopće ili imaju slab učinak na podlogu.